Что такое порошок рисового белка?

Рис (рис) is one Соединенные Штаты америкиВ настоящее времяworld's основные продукты питания, и более половины мира 's население и более двух третей населения китая#39. Основным источником продовольствия населения является рис. Поэтому рисовый белок является важным источником белка для людей#39; с диеты. Китай имеет большую площадь рисовых полей, а годовой объем производства риса составляет 180 миллиардов килограммов. В дополнение к поставке людей#39. С учетом ежедневных потребностей в питании рис, обработанный на этих рисовых полях, используется также в качестве сырья для ферментации глутамата монозодия и производства крахмального сахара.

Эти технологические звенья производят большое количество побочных продуктов, таких как рисовые отрубцы и рисовые остатки. Рисовые отрубки богаты питательными веществами с содержанием белка около 12%, а содержание белка в обезжиренных рисовых отрубках может достигать 18%. Содержание белка в рисовых остатках превышает 40%, что широко известно как рисовой белок порошок и рисовый белковый концентрат (RPC). Все они являются ценными белковыми ресурсами. Иностранные страны придают большое значение разработке и использованию риса и рисовых отрубей и производят питательные продукты для здоровья и косметику с высокой добавленной стоимостью. В прошлом они использовались в китае в качестве корма для животных, а ресурсы использовались нерационально. В последние годы страна придает этому большое значение, и некоторые научно-исследовательские учреждения и предприятия активизировали свои усилия в области научных исследований и разработок. В настоящем документе представлены последние результаты исследований по рису и белку из рисовой отрубки в стране и за рубежом за последние годы с точки зрения их разработки и использования.

1 структура, состав и свойства порошка рисовой белки

Понимание структуры, состава и свойств порошка рисового белка является основой для его разработки и использования. Существует много видов рисового белка, которые, как правило, классифицируются в соответствии с их характеристиками растворимости. Белковая фракция, получаемая путем предварительного извлечения белка из риса или рисового отрубника с водой, называется альбумином; Белковая фракция, получаемая путем экстракции остатков раствором разбавленной соли, представляет собой глобулин; Доля, получаемая с 75% этанола, является спирторастворимым белком, и, наконец, белок в остатке может растворяться только кислотой или щелочным веществом, которые в совокупности именуются кислотным белком и щелочным белком, соответственно.

Глютен и спирторастворимые белки также называются белками для хранения. Они являются основными белками в рисе, глютен составляет более 80% от общего объема белка, а спирторастворимые белки-около 10%. Содержание альбумина и глобулина крайне низкое. Они являются биологически активными белками риса и играют важную физиологическую роль на ранних стадиях его прорастания.

Различные белки имеют различные аминокислотные композиции. Содержание незаряженных гидрофобных аминокислот в альбумине является высоким, а кислотных аминокислот-низким. У глобулина высокое содержание основных аминокислот, составляющее более 15%, в то время как содержание основных аминокислот в спирторастворимом белке составляет лишь половину от содержания в глобулине, но его гидрофобные аминокислоты намного выше, чем у других видов белка [1].

Растворимость белка связана не только с его аминокислотным составом, но и с состоянием его существования. Исследования показали, что в эндоперми белок в основном существует в двух агрегированных формах, а именно: pbi и PB-II. Электронная микроскопия показывает, что агрегаты pbi имеют ламелярную структуру с плотными частицами размером 0,5-2 грава, а спирторастворимый белок присутствует в pbi; B- ii является эллипсоидальным, а не стратифицированным, с единообразной текстурой и диаметром частиц около 4 гранум. Его наружная мембрана не является очевидной, а глютенин и глобулин присутствуют в b-ii. Эти два агрегата часто существуют вместе [2-3].

Во время прорастания риса эти два протеиновых агрегата распадаются, однако их способность к пищеварению существенно различается. B- ii легче переваривается и гидролизируется, поскольку он не имеет плотного твердого ядра, в то время как pbi сохраняет ламелярную структуру даже через 9 дней после прорастания. Исследования с использованием технологии SDS-PAGE показали, что PB-II постоянно производит новые электрофорезы, т.е. появляются новые белковые компоненты, в то время как компоненты pbi стабильны [4]. Это указывает на различия в метаболизме двух молекул белка.

Порошок рисовой белкиИмеет более высокое содержание цистеина и содержит больше-s-s-облигаций. Эти внутрицепные или межцепные связи с-с-с-с приводят к образованию белковых полипептидных цепей в плотные молекулы, что может быть важной причиной образования белковых агрегатов. Результаты анализа полиакриламидного геля (PAGE) показывают, что белки в агрегатах рб-ii содержат компоненты с молекулярным весом 64, 140, 240, 320, 380 и 500 кда, и даже более 2000 кда [5]. Исследования молекулярной биологии показали, что когда ген для хранения белка риса выражается, первая синтезированная молекула белка имеет молекулярный вес 57 кда, который затем распределяется на две подгруппы: 22 кда и 37 кда. Молекулы белка различных размеров в глютенине собираются из этих двух подблоков через-s-s - [6]. СДП может разорвать эту связь. Изменяя количество используемых икб, можно обнаружить наличие компонентов с молекулярным весом 22-23 кда и 37-39 кда. Таким образом, эти два компонента на самом деле являются базовыми единицами макромолекулярных агрегатов [5].

Кроме того, в альбумине имеются компоненты белка с молекулярным весом до 100 кда, но так как альбумин имеет очень низкое содержание цистеина, не так-то просто сформировать-s-s-связи, поэтому альбумин более растворим в воде. Это показывает, что наличие дисульфидных связей очень важно для стабилизации протеиновых агрегатов.

После извлечения белка анализируется его аминокислотный состав и выясняется, что некоторые белки в рисе не являются простыми белками, полностью состоящими из аминокислот, а скорее связаны белками, которые содержат сахар (рэмнос) или липиды [7]. Эти неаминокислотные компоненты не только влияют на свойства белка, но и придают белку особую физиологическую функцию.

Кроме того, большое число исследований показало, что тип белка в рисе не является фиксированным. В процессе старения риса, хотя общее содержание белка остается неизменным, его структура и тип меняются, что в свою очередь влияет на реологические свойства риса. Заметными изменениями являются увеличение числа дисульфидных связей, увеличение молекулярного веса белка, более плотные агрегаты белка и более плотная структура сети белка и крахмала после приготовления пищи, что ограничивает опухоль и уплотнение гранулов крахмала во время пропитывания.

Если в это время добавить подходящее количество понижающего агента для разрыва дисульфидных связей, липкость риса увеличится [8-11]. Рен шунченг и др. также использовали SDS- страницу, чтобы продемонстрировать это изменение молекулярного веса рисовых белков до и после старения [12]. Тео и др. также продемонстрировали, что изменения белков в рисе являются важным фактором изменения реологических свойств риса [13]. Все эти эксперименты показывают важность-s-s-связи с свойствами белка.

Белок риса не только образует более крупные молекулы во время старения, но и подвергается значительному агрегированию молекул белка при нагревании. Муджу отметил, что при поджаривании риса молекулы с молекулярным весом 24, 34 и 68 кда могут быть объединены в чрезвычайно крупные агрегаты размером 4 × 104 кда, однако растворимый в спирте белок с молекулярным весом 13-16 кда не участвует в формировании таких протеиновых тел [14].

Можно видеть, что при разработке и использовании рисовых белков особое внимание следует уделять последствиям старения, нагрева и окисления риса и уменьшения дисульфидных связей для свойств белков.

Содержание четырех видов белков в рисовых отрубках значительно отличается от содержания в рисовых отрубках.

The content Соединенные Штаты америкиclear, spherical, alcohol-soluble, acid-soluble иalkali-soluble proteins obtained by sequential extractiПо состоянию наwith water, salt, alcohol, acid иalkali solutions is 34%, 15%, 6%, 11% and 32% respectively. Among them, acid-soluble and alkali-soluble proteins are both gluten proteins, which means that В настоящее времяwater-soluble protein content В случае необходимостиРис (рис)bran is very high. Chromatographic analysis showed that the molecular weights Соединенные Штаты америкиthe first four proteins ranged from 10 to 100 KDa, 10 to 150 KDa, 33 to 150 KDa and 25 to 100 KDa, respectively. The molecular weight Соединенные Штаты америкиthe main components of the alkali-soluble protein, which has had its disulfide bonds broken В течение годаthe extraction process, is still distributed between 45 and 150 KDa. All such gluten proteins have a higher molecular weight and are more difficult to dissolve in water. However, if the disulfide bonds are broken, more than 98% of the Рис (рис)bran Содержание белка в кровиcan be dissolved [15]. It should be noted that the content of various Содержание белка в кровиcomponents in Рис (рис)bran changes greatly before and after stabilization treatment (usually heat inactivation of enzymes), mainly manifested as a decrease in the content of albumin (due to denaturation) and a significant increase in the content of gluten [16].

2 питательная ценность порошка рисовой белки

Порошок рисового белка признан высококачественным пищевым белком, главным образом потому, что его аминокислотный состав сбалансирован и приемлем в соответствии с идеальной моделью, рекомендованной воз/фао. Среди них содержание метионина является относительно высоким, что не сопоставимо с содержанием других растительных белков. Биологическая ценность рисового белка и рисового отрубника очень высока, и их питательная ценность сопоставима с питательной ценностью яиц и молока.

In addition, Рис (рис)Содержание белка в кровиpowder is hypoallergenic and does not cause allergic reactions, which is very beneficial for the Производство и продажаof baby food. Infant rice Содержание белка в кровиnutrition powder is sold in many countries around the world. Many plant proteins contain anti-nutritional factors, such as trypsin inhibitors and lectins in soy Содержание белка в кровиand peanut protein, a type of albumin in wheat, and bromelain in pineapple, which often cause immune responses that make consumers develop allergic or toxic reactions. Some allergenic factors are also found in animal foods, such as lactoglobulin in milk and ovalbumin in egg white. These factors are most likely to cause allergic reactions in infants and young children. In contrast, rice protein is the safest, and rice is the only cereal that can be exempted from allergy testing [17]. With the gradual improvement of research techniques on rice protein, rice protein-fortified foods for infants and the elderly are becoming more popular in the market.

In addition to its basic nutritional functions, rice protein also has other health benefits. Morita' эксперименты с изолатом рисовой белки (RPI) и цезином у мышей показали, что RPI значительно снизил концентрацию холестерина, триглицеридов и фосфолипидов в сыворотке крови, а вес печени мышей был также ниже, чем у испытуемой группы, которой скармливали цецин [18].

Диметилбензантрен (DMBA) — мутагенный возбудитель рака молочной железы. Мышей скармливали 30 мг DMBA/ кг массы тела, а белки в базальной диете составляли соответственно RPI, soy белок изолит (SPI) и casein. Результаты показали, что масса опухоли у мышей, скармливаемых ирц, была ниже, чем у мышей, скармливаемых цейном, и не было значительных различий в активности фенола гидроксилазы в сыворотке мышей в каждой группе в течение 7 дней. Это указывает на то, что ирц оказывает сопротивление вызываемому дмба канцерогенезу [19]. Ирц, получаемый из рисовой рубцы, также оказывает такое же воздействие [20]. Дальнейший анализ компонентов ирц с использованием высокоэффективной жидкой хроматографии выявил наличие тритерпеноидных спиртов, феруловой кислоты и других компонентов [21], что указывает на то, что ирц является связующим белком. Особый эффект белка может быть связан с участием этих неаминокислотных компонентов.

Эксперименты нерьеги также очень интересны. Он сравнил толерантность подпороговой физической подготовки у людей, потребляющих рис и хлеб, и обнаружил, что у тех, кто потребляет рис, более сильная выносливость и более низкий уровень молочной кислоты в крови [22].

Рисовая отрубка также оказывает антидиабетическое действие. Стрептозотоцин (STZ) — диабетологический возбудитель. В функциональном тесте рисовой отрубки было установлено, что кормление крыс рисовой отрубкой в течение двух месяцев значительно уменьшило симптомы сахарного диабета, вызванного STZ. Уровень глицерола и холестерина в сыворотке крови испытуемых крыс был ниже, чем у контрольной группы, а симптомы полиурии также улучшились. Из этого можно сделать вывод, что белок в рисовой рубке играет важную роль [23].

Вышеуказанные исследования показывают, что рисовый белок не только обладает уникальными питательными функциями, но и оказывает большое влияние на здоровье. Это одна из важных причин, по которой зарубежные страны придают большое значение исследованиям, разработкам и использованию рисового белка. Однако в китае относительно мало исследований, посвященных функциональности рисового белка.

3 разработка и использование порошка рисового белка

Основным компонентом риса является крахмал, а содержание белка составляет всего около 9%. Очевидно, что извлечение белка непосредственно из риса экономически невыгодно. Содержание белка в рисовой крахмальной сахаре и отходах (т.е. рисовых остатках) при производстве глутамата моноодия составляет от 40% до 65%. Его также можно назвать рисовым белковым концентратом, который является основным сырьем для разработки и использования рисового белка. Это ценный ресурс в больших количествах. В прошлом он использовался главным образом в качестве белкового корма для животных, однако с точки зрения использования ресурсов это экономически невыгодно. С учетом признания ценности рисового белка все больше и больше рисовых белков превращаются в сырье и добавки для производства продуктов питания с высокой добавленной стоимостью. Питательная рисовая мука с высоким содержанием белка продается на рынке, но она по-прежнему содержит крахмал в качестве основного ингредиента и очень низкое содержание белка. Потенциал для разработки и использования в качестве белкового ресурса используется не в полной мере.

3.1 изолат рисового белка (ирц)

The protein content of rice protein concentrate (RPC) is already over 40%, but many of its functions are not yet ideal. Rice protein В режиме изоляции(RPI) with a protein content of over 90% can be obtained by removing the carbohydrates in it by chemical or biochemical methods. RPI can be modified by hydrolysis or biochemical В. методы работыto produce various edible protein supplements. Since RPC is mostly made up of water-insoluble proteins, the traditional method of extracting it is to use an alkaline solution and an acid to precipitate it. This method can produce RPI with a high degree of purity, but it has significant disadvantages, such as the product being dark in color, the lysine in the protein being damaged, side reactions that produce bitter, harmful substances, and a low protein recovery rate.

Исходя из характеристик ПДК, в которых белок нерастворим в воде, а небелковые компоненты в основном углеводы, добытый белок должен быть дополнительно очищен. Он также может быть обработан с помощью целлюлазы, пектиназы и амилазы, чтобы способствовать растворению большего количества углеводов. Этот метод используется при производстве рисового крахмального сахара, который может не только увеличить урожайность крахмального сахара, но и получить ирц с высокой чистотой, а скорость восстановления белка может также достичь удовлетворительного уровня [24-26].

Содержание белка в рисовых отрубках составляет от 10% до 12%, и, как упоминалось выше, около 35% из них водорастворимы. Тем не менее, есть много клетчатки в рисовых отрубках, и большая часть его стабилизирована. Нагрев сильно меняет растворимость белка, затрудняя его эффективное извлечение. В настоящее время в рамках исследований по этой проблеме основное внимание уделяется гомогенизации рисовых отбивных и применению ферментной технологии. Размер частиц в отрубке риса оказывает значительное влияние на растворимость белка, особенно в случае отрубки риса, которая не подвергалась термической обработке. Некоторые исследования показали, что фрезерование и гомогенизация могут растворить 38% белка, что на 75% выше, чем первоначальная растворимость, а молекулярный вес растворенных компонентов сильно варьируется [27].

The use of biological enzymes for the extraction of rice bran protein is even more effective. The enzymes that can be used include cellulase, ligninase, protease and phytase. Cellulase and ligninase can break the binding of rice bran cellulose to protein, so that the protein content in the extract can reach more than 50% [28-29]. If defatted rice bran is treated with a combination of phytase, cellulase, ligninase, etc., rice bran protein В режиме изоляции(RBPI) with a protein content of up to 92% can be obtained, and the yield can reach 74.6% [30].

Применение протеасов также может принести хорошие результаты. Хамада и др. использовали протеазы для обработки рисовых отбитых, чтобы получить степень гидролиза белка (DH) в 10%, а коэффициент извлечения белка составил 92%. Если Na2SO3, SDS и др. используются для разрыва дисульфидных связей белков, даже если степень гидролиза составляет всего 2%, коэффициент восстановления белка может достигать 84% [31]. В процессе экстракции следует использовать два или более протеазов с различными участками гидролиза, а физико-химические свойства результирующего гидролизата белка лучше, чем у одного фермента [32].

Все вышеупомянутые эксперименты повышают растворимость белка для улучшения экстракционного эффекта, а также в определенной степени улучшаются пенообразующие и эмульгирующие свойства полученного белка. Это, очевидно, отличается от технического направления и свойств продукта метода рисового белка.

3.2 порошок для пены с рисом

Более десяти лет назад появление порошка для пенообразования рисового белка предоставило возможность для широкомасштабного применения рисового белка в производстве продовольствия. Однако этот пенообразующий порошок изготовлен из концентрированного рисового белка, продукта ограниченного гидролиза белка с NaOH. Продукт темный по цвету, имеет высокое значение pH и горький вкус. Недостатки, упомянутые выше, могут быть преодолены путем гидролиза рисового белка с помощью протеазы. Рисовой белок имеет высокий молекулярный вес и содержит относительно высокую долю гидрофобных аминокислот, что приводит к низкой растворимости и не позволяет ему демонстрировать физико-химические свойства.

После надлежащего гидролиза с протеазой высвобождается больше -COOH и -NH2, что увеличивает полярность молекулы белка. Увеличивая растворимость белка, коллоидные свойства раствора также улучшаются, демонстрируя определенные эмульсионные и пенообразующие способности. Он может быть широко использован в качестве сырья для пищевой промышленности и придает определенные технологические свойства пищевым продуктам. В настоящее время в китае больше исследований сосредоточено на гидролизе соевого белка и белка глютена пшеницы. Ван чжаньцунь и др. получили хорошие результаты гидролизирующим изолятом соевого белка с протеазой [33]. В последние годы в китае также поступали сообщения об исследованиях по подготовке пищевого пенообразующего порошка путем ферзиматического гидролиза рисового белка [34]. Считается, что с развитием технологии ферментативный порошок для пенообразования рисового белка будет широко использоваться в производстве продовольствия.

3.3 гидролизаты белка

Он использует порошок рисового белка в качестве сырья, и с помощью различных степеней гидролиза могут быть получены гидролизы белка с различными видами применения. Большинство из них могут быть использованы в качестве белков питательные усилители для мгновенных напитков, в то время как некоторые содержат специальные вкусы или функции здоровья.

Подготовка растворов аминокислотных питательных веществ является традиционным методом использования растительного белка. Национальные исследования и использование этого метода в основном являются методом гидролиза кислоты. Так называемый химический соевый соус основан на этом методе, но из-за вопросов охраны окружающей среды и безопасности, он должен быть ликвидирован. При использовании гидролиза протеазы, в связи с ограничением ферментной специфичности, ни Один фермент не может полностью гидролизировать белок, а применение нескольких ферментов экономически нецелесообразно.

На самом деле, питательные продукты, предназначенные для дополнения аминокислот, не нужно полностью гидролизировать белок, просто гидролизировать его в небольшие пептиды. Текущие исследования в области питания показывают, что небольшие молекулы пептида легче всасываются и используются тонким кишечнике, чем аминокислоты. Всасывание пептидов достигается за счет активного транспортного механизма пептидных носителей, присутствующих в слизистой оболочке кишечника, с использованием градиента протона. Небольшие пептиды имеют более низкое осмотическое давление, не вызывают дизентерии или аллергических реакций после потребления и имеют лучший сенсорный эффект, чем аминокислоты. Они могут использоваться в качестве белковых питательных добавок. Одним из таких продуктов является порошок рисовой белки нутриби-отика, который в настоящее время хорошо известен в соединенных штатах.

Более интересным является то, что многие небольшие молекулы пептида имеют важные физиологические функции, такие как иммунное регулирование, антиокисление, антихолестерин, антитромбоз, антидиабет и т.д., также известные как активные пептиды. В настоящее время исследования гидролиза животных белков для получения биоактивных пептидов стали общемировым трендом, и было обнаружено множество активных пептидов с потенциальной полезностью применения [35]. Однако было проведено относительно мало исследований по активным пептидам, получаемым из риса. Одним из наиболее активных пептидов риса является молекула gly-tyr-pro-мета-tyr-proleu-arg peptide, называемая Oryzatensin. Тесты на подопытных кроликах показали, что это приводит к сокращению илея, сопротивляется морфию и регулирует иммунитет. Он в основном вызывает сокращение путем активации фосфолипазы до гидролиза лисофосфатидной кислоты и высвобождения арахидоновой кислоты [36].

Кроме того, гидролиз рисового белка может также производить определенные ароматические пептиды. Современный инструментальный анализ показывает, что эти ароматические пептиды высоко в глутамической кислоте, которая сочетает в себе соль для формирования однозодиевой глутамата и придает соленый вкус. При смешивании этого продукта ферзиматическим гидролизом рисового белка с декстроном и спреем высушенный, получается коммерчески доступный усилитель вкуса пищевых продуктов [37].

3.4 химическая модификация рисового белка

Natural plant proteins generally have poor physicochemical functionality. Scientific researchers hope to improve the properties of proteins through chemical means and increase their use in foods. This will not only meet the needs of food processing performance, but also improve the nutritional value of foods. At present, there has been a lot of research on the modification of soy protein. The main methods are the introduction of phosphate groups and acetyl groups, or the removal of amide groups such as glutamyl amide and asparagine in proteins. These measures are safe and effective. However, there have been no reports on the chemical modification of rice isolated protein.

Короче говоря, рисовый белок является ценным белковым ресурсом, который необходимо активно развивать. Это молекула полимера белка, связанная более дисульфидными связями. Рисовый белок и его гидролизаты не только выполняют важные функции питания, но и оказывают потенциальное воздействие на здоровье. Ферментативный гидролиз и химическая модификация рисового белка могут улучшить его физико-химические функциональные свойства. Эти продукты имеют широкие перспективы применения. За рубежом было проведено много исследований по рисовому белку, и были достигнуты некоторые результаты. Предполагается, что в китае будет достигнут значительный прогресс в области исследований и разработок по производству рисового белка.

Ссылка:

[1] в.в. Падхе и др., экстракция и характеристика риса pro- tein. Химический хлопьев,1979,56(5): 389-393

[2] к. Tanaka, изоляция и характеристика двух типов протеиновых тел in.Agric.Biol.Chem.,1980,44(7): 1633-1639

[3] к. CollierПо технологии, иal., исследование доли нерастворимого белка в рисе С/у -dosperm.J. Наука о зерновых,1998,27(1):95—101

[4] масако херикаши и др. изменения в ультра-структуре и представить состав протеинового тела в эндосперме риса во время прорастания. Agric.Biol.Chem.,1982,46(1): 269-274

[5] к.танака и др. Молекулярные виды в протеиновом организме развивающегося эндосперма.agric.biol. Химия,1986,50(12):3031—3035

[6] йоко такэмото и др. рисовый мутант Esp2значительно накапливает прекурсор глютелина и удаляет белок изомеров дисульфида. Физиология растений,2002,128, 1212-1222

[7]Chrastil J. , и др. влияние хранения на пептид подединицы compo- sition rice  - оризенин. J.Agric.Food М.,1992,40(6): 927-930

[8]Chrastil J. , и др. белковый крахмал взаимодействие в рисовых зернах Из хранилища на оризенине и стархе. Пищевая химия. , 1990,38(9):1804—1809

[9]Chrastil J. , и др. корреляции между физикохимическим и Функциональные свойства rice.J.Agric. Пищевая химия. ,1992,40 (7): 1683-1686

[10] м. Мартин и др. белки в рисовых зернах влияют на кулинарные свойства.J. Наука о зерновых,2002,36(3):285—294

[11] чжоу,Z.et Al.Ageing сохраненных данных Рис: изменения в химическом составе И физические атрибуты. Наука о зерновых,2002,35(1):65—78

[12] жэнь шуньчэн, чжоу жуйфан, ли ё н хун. Изменения текстуры и структурных свойств глютена и риса в процессе старения риса. Китайский журнал зерновых, масел и пищевых продуктов, 2002 год, 17 (3) 42-46

[13]C.H.Teo  ,et  И др., Роль в фильме of  protein  and  Крахмал с крахмалом in  the  Старение населения Из невосковой рисовой муки. Пищевая химия,2000,69(3): 229-236

[14] р. Муджу и и Al., рис protein  3. Агрегирование данных during  the  Дробильный процесс. Джей. Наука о зерновых,1998,28(2):187—195

[15] дж.с Хамада, определение белковых фракций рисовых отбивных  В целях повышения эффективности  methods    of    protein    5. Растворимость. Химия зерновых,1997,74(5):662—668

[16] чэнь чженцин, яо хуйюань. Разработка и использование рисовых отбивных и рисовых отбивных белков. Крупы, масла и жиры, 2002, 4,6-9

[17] ван венгао, чэнь чжэньсин. Прогресс в исследовании гипоаллергенного риса. Зерновые, масла и жиры, 2001, 5,32-33

[18] т Морита, штат Массачусетс production  Метод определения содержания rice  protein  isolate  И оценка положения в области питания j. Наука о продовольствии,1993 год,58(6):1393-1396

[19] т. Морита и др Al. Райс protein  isolate  В чем дело? 7,12 - диметил бензантразол-интродуцированная опухоль молочной железы развилась у самки rats.J.Nutr.Sci. Витамининол,1996,42(4) 325-337

[20] с. Кирияма, приготовление высокоочищенного рисового белка и его Профилактический эффект опухоли. Хиссу аминосан кенькю,1992,136: 43—47

[21] клык Нианбай и др Al. Определение характеристик Применения фитохимических веществ Con-ents in rice белок изолят с использованием LC/MS/MS. Фасеб жур-нал,2002,16(50): A1011-A1012

[22] а. Норьега и др Al. Эффекты of  rice  on  Подмаксимальные значения 3. Физические упражнения en-  - дюранс. На полную мощность. Профессиональная деятельность  Здравоохранение и промышленность Медицина, 1997,37(6):302—303

[23] я. Охара, влияние модифицированных отрубей риса на липиды сыворотки и вкусовые предпочтения в Стрептозотоцин-индуцирован - диабетик. Крысы. Исследования в области питания,2000,20(1): 59-68

[24]Freferick F. Shih, подготовка к работе and  3. Определение характеристик of  rice  Протеиновые изоляты. Нефть Chem.SSoci.,2000,77(8):885—889

[25] ф.ф. Ших, использование ферментов для отделения белка от рисовой муки. Хлопьев.,1997,74(4): 437-441

[26] ф.ф. Shih, добавленная стоимость использования co-продуктов от фрезирования  - с рисом. В пищевой промышленности 21 Век, свет китая Industry Press, Пекин,2000,pp406~410

[27] а.к. Андерсон, экстракция белка в физически обработанном рисе bran.J. Амер ойл чем чем соки.,2001,78(9): 969-972

[28] п. Hanmourgjai et al.,Enzymatic process for oil and белок from rice bran. JAOCS,2001,78(8):817—821

[29] дж.а. H Ansharullah,, применение углеводов в извлечении белка из риса bran.J.Sci. Food Agric.,1997,74(1); 141-146

[30] м. Wang,et al., подготовка и функциональные свойства белка рисового отрубника Isolate.J.Agric. Food Chem.,1999,7(2): 411-416

[31]J..S. Хамада, использование протеазы для повышения растворимости рисованного белка. Food Biochem.,1999,23(3): 307-321

[32] дж.с.хамада. , характеристика и функциональные свойства белка рисовой отрубки. Наука о еде,2000,65(2):305—310

[33] ван чжаньцунь, яо хуйюань, исследование ферзиматического гидролиза и свойств рисового белка. Китайский журнал зерновых, масел и пищевых продуктов, 2003, 18 (5): 5-7

[34] ху чжун зе. Исследование параметров процесса подготовки порошкового порошка из рисовой белки путем ферзиматического гидролиза. Зернокомбикормовая промышленность, 2002, (9): 45-47

[35] ши ган. Прогресс в исследованиях биоактивных пептидов. Пекинская сельскохозяйственная наука, 2002, 20(3): 6-9

[36] т. Ито, эталь, рисовой белок гидролизат-содержащие вкусовые добавки для рице.jpn. Кокаи токкио кохо,JP 05076298A2.1993

[37]J. С. S - хамада, препарат Прекращение службы Добавленная стоимость - пептиды. Из белков рисовых отбивных по высокой производительности жидкостная хроматог-raphy. Журнал хроматографии A.,1998,827(2): 319-327