Что является свойством порошка соевого белка?

Соевые бобы являются важным источником растительного белка и масличных культур. Генетически измененные соевые бобы, импортируемые китаем, используются главным образом для добычи нефти, а их соевая мука используется для кормления животных. Соевая мука из отечественных негенетически модифицированных соевых бобов после извлечения масла может быть использована для приготовления изолята соевого белка, концентрата соевого белка, очищенной соевой муки и т.д., и войти в пищевую цепь [1-3].

Белок в соевых бобах в основном содержится в протеиновом организме листовой ткани частицы семенного материала, на долю которой приходится около 40% общего сухого вещества семенного материала [4, 5]. Он может быть разделен на четыре компонента по его коэффициенту седиментации при ионной прочности 0,5 моль/л: 2 с, 7 с, 11 с и 15 с [6]. Он также может быть разделен на структурные белки, складские белки и метаболические белки, такие как ферменты, которые регулируют обмен веществ, синтезируют вещества хранения и создают клеточные структуры в соответствии с их функцией [7]. Среди них 7 - е и 11 - е — основные белки в соевых бобах, на которые приходится около 80% общего содержания белка [8]. Кроме того, в последние годы во время изоляции соевого белка был обнаружен мембранный белок липофильные белки (лп). Этот компонент представляет собой комплекс, состоящий из нефтеносных белков, таких как глобулин, грау-конглицинин, нефтяной глобулин и фосфолипиды [9, 10].

Состав и функцииКомпоненты соевого белкаОказывают значительное влияние на сенсорное качество сои или соевых белков, таких как тофу, соевое молоко и овощное мясо [11-13]. Ван сибо и др. [14] показали, что качество тофу лучше, когда относительное содержание серносодержащих аминокислот в соевом белке превышает 2%, соотношение 11S.к 7S выше 1,88, а относительное содержание параллельных слоистых структур выше 39,96%.

Эндрю и др. [15] проанализировали влияние содержания соевого белка и состава глобулина на гелевые свойства тофу и показали, что чем выше содержание белка, тем тяжелее тофу. Исключение 11: отсутствие подподразделения SA4 положительно связано с твердостью тофу и удержанием воды. Чжан и др. [16] проанализировали влияние качества сырья и условий переработки на тофу в последние годы и показали, что качество тофу связано главным образом с глобулином сои и грау-конглицинином. Как правило, глобулин сои влияет на твердость тофу, в то время как β-conglycinВ случае необходимостивлияет на эластичность тофу. Поэтому соотношение 11 к 7 можно рассматривать в качестве показателя отбора разновидностей, пригодных для производства тофу.

В настоящем документе рассматривается текущее состояние исследований структурного состава соевого белка с уделением особого вниманияПроцесс приготовления соевого белкаКомпоненты, и резюмирует функциональность различных компонентов соевого белка. Цель состоит в Том, чтобы обеспечить основу для контроля качества соевых бобов или соевых белков.

1 структура компонентов соевого белка

11 - й глобулин является наиболее распространенным глобулином соевых бобов. Она состоит главным образом из глицинина, который содержит больше серносодержащих аминокислот. Его молекулярный вес варьируется от 320 до 375 кда. Его структура является пустым экзаменатором, состоящим из пяти подгрупп в нейтральных условиях [17]. Каждая подединица образуется кислотным полипептидом и основным полипептидом, связанным дисульфидной связью. Изоэлектрическая точка pH/ч.составляет около 5,8 [8, 18, 19]. 7S глобулин состоит в основном из грау-конглицинина, грау-конглицинина и щелочной 7S глобулина [8]. Среди них, грау-конглицинин является основным компонентом 7S глобулин, с молекулярным весом около 180-210 кда. Он существует в виде тримера в нейтральных условиях и формируется путем агрегирования трех подгрупп: "α", "α" и "β" через гидрофобные взаимодействия. Изоэлектрические точки "α" и "α" составляют 5,2 и 5.3, соответственно, в то время как "β subunit" состоит из четырех компонентов β1-β4 [5, 20-22].

 Структура "грава-конглицинин" является особенно особенной, поскольку "грава-конглицинин" имеет расширенный регион в дополнение к основному региону, и все три подгруппы являются n-гликозилированными, т.е. n-термини всех трех подгрупп связаны с гликанами с высоким человеческим носу. Это очень отличается от растворимого соевого глобулина [21, 23-25]. Температура денатурации 11 и 7 с также различается в различных экспериментах. Как правило, гравитационный конглицинин денатурируется при 68-72 гравитациях, а глобулин сои денатурируется при 86-90 гравитациях [9, 26]. Соотношение между 11 и 7 белками в семенах сои обычно варьируется от 0,5 до 1,3 в зависимости от среды роста и генотипа [27-29].

Кроме того, содержание 15S минимально, около 5%, но хроматографический анализ гелевой фильтрации молекулярного веса указывает на то, что 15S белок можно считать димером, состоящим из 11S глобулиновых подгрупп [8, 30]. Белок 2S состоит в основном из антипитательных факторов, таких как трипсинские ингибиторы (куницы трипсинские ингибиторы). Хотя его содержание составляет всего 8%, он может вызывать аллергические реакции в дыхательных путях человека и поэтому должен быть удален [8]. Лп содержит около 70% белка и 10% липидов, в основном состоящих из липоксигеназы и мембранных белков [9, 19].

Белки могут быть разделены по их молекулярному весу на олеагиновые белки из масляного тела (24 и 18 кда), белки из вакуумного (34 кда), а также подединицы и полипептиды из 7 - х и 11 - х белков, которые составляют около 60% от общего лп белков [9]. Белки в лп менее чувствительны к блестящей синей краске Coomassie, поэтому SDS -PAGE. E.не может быть использован для приблизительной количественной оценки их белкового состава. Машахико и др. [19] подсчитали только липидные связывающие белки, которые не были удалены гексаном во время обезжиривания в 2008 году, используя метод кжелдаля и тонкослойную хроматографию, и, наконец, показали, что 7- с,11S и LP составляли соответственно 23%, 46% и 31% от общего содержания белка в обезжиренной соевой муке.

2 подготовка фракций соевого белка

В настоящее время основными коммерческими продуктами соевого белка являются обезжиренная соевая мука, концентрат соевого белка и изолят соевого белка (SPI). Среди них, изолят соевого белка имеет самое высокое содержание белка, более 90%; Концентрат соевого белка занимает второе место, около 70%; И обезвоженная соевая мука удалила из сырья только большую часть липидов, оставив около 50% небелковых компонентов, таких как полисахариды, но это сырье для изолята соевого белка [5]. Однако методы экстракции 7- с,11S и LP все еще далеки от стандартов сборочного производства. Процессы экстракции и параметры трех компонентов белка показаны соответственно на рис. 1 и в таблице 1.

Первоначально нагано и др. [31] впервые предложили схему очистки 7S и 11S для определения динамических реологических параметров 7S геля глобулина сои. Этот метод использует в качестве сырья обезжиренную соевую муку, которая смешивается с дистиллированной водой, выдерживается при комнатной температуре в течение 1 ч, а затем центрифугируется после удаления нерастворимых компонентов методом просеивания. После центрифугации бизульфит натрия добавляется к супернатанту при концентрации 0,98 г/л для регулировки pH до 6,4.

Затем супернатант хранится в течение ночи в ледяной ванне, центрифуга снова, и полученный в это время осадок считается 11с. Затем супернатант составляет 0,25 моль/л NaCl раствор и вновь регулируется до pH 5,0 центрифуги; Сверхнатант после центрифугации был смешан с объемом дистиллированной воды в 2 раза больше, чтобы настроить pH до 4,8, центрифуга снова, и осадок в это время был 7S глобулин. Экстракция 11S и 7S в обезвоженной соевой муке, полученная с помощью этого метода, составляет 10% и 6% соответственно, а чистота может достигать более 90%. Среди них 0,25 моль/л NaCl, pH 5,0 и 4°C. C.считаются наилучшими условиями для разделения 7S белка, в то время как бисульфит натрия действует в качестве снижающего агента для увеличения коэффициента извлечения белка [32]. Этот метод закладывает основу для базовой схемы разделения "трехступенчатых кислотных осадков" соевого белка.

С 1992 года многие исследования были посвящены оптимизации извлечения соевого белка, главным образом, на основе влияния температуры, pH и ионной силы на конформацию белка в процессе экстракции [31, 33 — 35]. Deak В то же время- эл. - привет.[33] использовали CaCl2 вместо NaCl для упрощения процесса извлечения. Из-за разницы в плотности поверхностного заряда ионы кальция с большей вероятностью свяжутся с 11с при pH 6,4. Хотя этот метод улучшает выход белка, но чистота была низкой. Liu В то же время- эл. - привет.[34] выбрали в качестве пяти факторов тип щелочного экстракционного раствора, pH щелочного раствора, температуру экстракции, соотношение дефлятированной соевой муки к буферу Tris-HCl и бисульфита натрия (SBS) и провели однофакторную оптимизацию в порядке 11 - и 7S содержания белка, чистоты и коэффициента экстракции. Результаты показали, что использование 0,3 - метрового буфера Tris-HCl в качестве экстракционного решения может значительно увеличить выход 11S и 7S на 2,01 и 1,16 процентных пункта, соответственно.

В процессе увеличения pH щелочного раствора с 7,5 до 9,0, урожайность и чистота двух белков сначала увеличилась, а затем снизилась. Эффект экстракции был лучшим при pH 8,5. Температура экстракции относится к температуре щелочного раствора. В процессе повышения температуры с 25 до 45 градусов, урожайность двух белков значительно возросла, а затем значительно снизилась между 45 градусов и 65 градусов. По сравнению с Nagano В то же время- эл. - привет.[31], эффект экстракции при комнатной температуре был лучше, но 45 ~55℃ не достигли температуры денатурации двух белков; И увеличение массы буфера, необходимого на единицу массы соевой муки, является самым простым и эффективным методом повышения растворимости белка и, следовательно, урожайности и чистоты, но это также должно учитывать емкость используемого контейнера и не подходит для использования в производстве; Разрыв дисульфидных связей ГПС в целях уменьшения агрегирования белков может также повысить растворимость, однако по мере увеличения концентрации ГПС урожайность, содержание белка и чистота этих двух белков сначала увеличиваются, а затем снижаются, и максимальное значение достигается при концентрации 0,01 моль/л.

Исходя из этого, дин джалал уд и др. [36] отметили в 2021 году влияние условий предварительной обработки и типа сырья на экстракционный эффект и восстановили промежуточный продукт, полученный вторичным кислотным осадком для экстракции белка 11с. Результаты показали, что предварительная обработка соевого зерна, обезжиренной соевой муки и соевого белка с помощью фитозы может значительно улучшить чистоту 11S и 7S. Среди них наиболее эффективным является экстракция 11 - х с соевым изолятным белком, с чистотой до 97,16% и урожайностью до 48,92%. Тем не менее, урожайность 7 - х значительно снизилась после ферзиматической обработки.

В самом деле, в изоляте соевого белка содержатся не только 7 и 11 белков, но и большое количество мембранных белков вокруг тела семенного белка и тела масла [9]. Предыдущие исследования показали, что соевый белок, получаемый с помощью этого метода кислотного осадка, на вкус плохой, а некоторые белки, связанные с липидами, то есть лп, остаются [32]. Вдохновленные этим, машахико и др. [19] сосредоточились на реакции лп во время экстракции белка и разработали новый метод экстракции для обеспечения качества белка.

В качестве сырья используется низкотемпературная дефлятированная соевая мука, предварительно нагретая до 70-80 градусов. Метод значительно отличается от Nagano' метод s, при котором для регулировки pH используются 5 моль/л разбавленной серной кислоты и гидроксид натрия; 11S белок извлекается после регулировки pH до 5,8, а затем до 5,0, а затем до 5,5 до центрифугации для экстракции LP. Наконец, рн регулируется до 4,8 для получения 7S белка; Для процесса разделения не требуется большого количества соли и охлаждения. Ключом к этому методу извлечения липофильных белков является то, что лп сильно гидрофобия и, следовательно, легко подвергается солености. При pH 5,0 как L- п,так и 7S находятся в нерастворимом состоянии, а при 5,5 7S растворяется, в то время как LP остается нерастворимым. Кроме того, предварительное нагревание может обеспечить экстракцию 7 и 11 сек., но слишком высокая температура снизит скорость экстракции LP. Открытие LP косвенным образом объясняет феномен низких примесей 11 - х и 7 - х, извлеченных предыдущими методами, а также побудило некоторых исследователей начать исследовать его функциональность.

3 функциональные свойства фракций соевого белка

Условия обработки могут привести к тому, что белки изменятся из своего естественного состояния в промежуточное и, в конечном итоге, будут полностью преобразованы, а значит, и к их функциональности [37]. В ходе этого процесса преобразования молекулярный вес и первичная структура белка, как правило, остаются неизменными. Основные изменения отражены в изменениях поверхностного аминокислотного состава, вызванных изменениями вторичной и третичной структуры белка, которые обеспечивают условия для взаимодействия белка и белка и других компонентов. Поэтому естественное состояние белка не определяет его полную функциональную картину. Необходимо также понять структурное переходное поведение белков во время складывания и развертывания в таких средах, как решения, интерфейсы и гели.

3.1 растворимость

Растворимость белка, как правило, является основной функцией, которая должна быть изучена для производства таких продуктов, как гели, эмульсии и напитки. Она может быть выражена в виде процентной доли общего содержания азота в пробе, находящейся в растворимом состоянии в конкретном растворе. Растворимость связана не только с аминокислотным составом, последовательностью, молекулярным весом и протеиновой конформацией самого белка, но и с такими экологическими факторами, как ионная прочность, pH и температура [38, 39]. Основываясь на структуре белка, можно предположить, что полисахарид, прикрепленный к n-терминалу гравитационно-суспензинина в нейтральных условиях, сделает его более растворимым в воде. Этот результат подтвержден в литературе [40, 41].

Jiang В то же время- эл. - привет.[40] использовали одну и ту же дефлятированную соевую еду для приготовления SPI и трех типов белков: 11S и 7S. Полученные пробы были рассеяны в концентрации 20 мг/мл в растворе pH 7,0,10 мм фосфата натрия. Регулировка pH дисперсии показала, что при pH 7,0 наибольшую растворимость имеют 7S (90%), за которыми следуют SPI (80%) и 11S (60%). Кривые растворимости всех трех белков показывают u-образный рисунок в качестве функции p- эйч.7S и SPI оба имеют самую низкую растворимость при pH 4,5, в то время как 11S достигает самой низкой растворимости при pH 5,0, что указывает на то, что изоэлектрические точки 11S и 7S находятся вокруг pH 4,5 и 5,0, соответственно. Кроме того, растворимость всех трех белков имеет тенденцию к снижению по мере увеличения концентрации соли. 

При значениях 0mol/L-0.1mol/L-0.6mol/L NaCl разница в изменениях растворимости 11 и 7S составляла соответственно 82,2-82,0% - 53,7% и 93,9% - 88,7% - 8,2%. Это связано с ионным эффектом NaCl. В изоэлектрической точке (pH 4-5) Na+ и Cl взаимодействуют с заряженными группами на протеиновой поверхности, которые могут образовать двойной электронный слой в кристаллическом интерфейсе раствора, тем самым повышая видимую растворимость соевого белка. За пределами изоэлектрической точки высокие концентрации ионов могут нейтрализовать гетероэлектрические заряда на белке и, таким образом, уменьшить чистый прирост заряда, вызванный регулировкой pH раствора.

На растворимость соевого белка также влияет тепловое агрегирование. В некоторых исследованиях предложена модель агрегации люмно-глазных ядер, которая предполагает, что агрегация белка состоит из нескольких этапов, включая конформационные изменения, донуклеацию, необратимую агрегатную нуклеацию, усиленную агрегацию и самоассоциацию агрегатов [42 — 44]. Танг чуанхе и др. [41] показали, что после предварительного нагрева при 80 - гравном колебании SPI демонстрировал только эндотермический пик, соответствующий 11S при 97,6 - гравном эндотермическом пике, что может быть связано с тем, что 7S был полностью развернут при 80 - гравном колебании и образовал более стабильный агрегат с 11S. Далее Jian В то же время- эл. - привет.[21] продемонстрировали разницу в поведении агрегации между грау-конглицинином и глицинином во время нагрева. Растворимость гравитационного конглицинина оставалась практически неизменной во время нагрева с 50 гравитационного до 100 гравитационного, в то время как растворимость глицинина снижалась с увеличением температурного тренда. Когда глобулин сои и грау-конглицинин смешиваются в соотношении 4:1, 2:1 и 1:1, соответственно, сложные агрегаты становятся меньше и растворимость увеличивается с добавлением грау-конглицинина.

Гидрофобные взаимодействия могут быть основной движущей силой агрегирования белков [45]. Механизм теплового агрегирования двух белков показан на рис. 2. Когда происходит агрегирование, в случае гравитационного конглицинина после покрытия гидрофобных остатков и образования агрегатов полисахариды и гидрофилические группы на поверхности оказывают отталкивающее воздействие, препятствующее приближению других мономеров; Тем не менее, есть больше гидрофобных аминокислот в основной полипептид соевого глобулина, поэтому он будет разворачиваться, чтобы разоблачить более активные участки. Хотя некоторые из активных участков охватываются в процессе агрегирования, гидрофобные остатки все еще существуют на поверхности агрегатов, в результате чего активные участки продолжают агрегироваться.

При наличии гравитационного конглицинина гидрофобные остатки на поверхности глобулиновых агрегатов больше не охватываются, а охватываются гидрофильные группы гравитационного конглицинина, что прекращает процесс агрегации. Кроме того, термическое агрегирование этих белков также зависит от концентрации. Увеличение концентрации белка сокращает расстояние между белками, эффективно стимулируя агрегацию [46, 47]. E Rongfei В то же время- эл. - привет.[48] показали, что растворимость SPI в различных концентрациях после термической обработки при 80, 100 и 120 градусах снижается по мере увеличения концентрации белка. Чэнь наннан и др. [49] полагают, что спонтанное связывание природного соевого белка в высоких концентрациях приводит к образованию агрегатов с большим радиусом гиратации и более сильным взаимодействием белка и белка.

Улучшения в процессах размножения и извлечения белка обеспечили лучший способ получения соевого белка с более высокой степенью чистоты. Юань и др. [50] использовали очищенные сои в качестве сырья и успешно получили три подединицы гравитационного конглицинина с высокой чистотой: гравитационный (91,4%), гравитационный (95,0%) и гравитационный (92,1%) с помощью скоростной хроматографии дэз-сефарозе в сочетании с хроматографией иммобилированного металлического Иона аффинити. - 1%. На этой основе He Xiuting В то же времяal. [25] показали, что тепловая агрегация 7S белка в основном состоит из гравюр, а тепловая агрегация 11S белка в основном состоит из основного полипептида.

Пиковая площадь хроматографического пика, соответствующая компоненту с более высоким молекулярным весом (> 669 кда) при нагреве градиентной подединицы при 50-90 градиентах, значительно увеличилась, в то время как распределение молекулярной массы градиентной и градиентной подединиц практически не изменилось с нагревом; Некоторые кислотные полипептиды белка 11S вообще не агрегировались во время нагрева, в то время как большое количество нерастворимого вещества было произведено после нагрева при 90 градусов в течение 30 мин во время экстракции основных полипептидов. Результаты динамического рассеивания света показывают, что размер частиц 11S и кислотных полипептидов увеличился с 50 до 90, а средний диаметр каждой из них увеличился соответственно с 56 до 158 нм (11S) и 79 нм до 112 нм (кислотные полипептиды). Размер частиц в 7 с увеличился меньше во время нагрева (с 29 нм до 44 нм). И гравюра оставалась стабильной при температуре около 29 нм при всех температурах, в то время как средний диаметр гравюра достиг 70 нм при температуре 50 нм и увеличился до 158 нм при температуре 90 нм. Таким образом, гравюры в 7 - х более склонны к агрегированию.

Если сравнить результаты поверхностной гидрофобности между различными белковыми субблоками и полипептидами, то поверхностная гидрофобность H0 из 11S составляет около 5000 при 60 градуидах, а затем резко возрастает с повышением температуры, достигнув пика 12000 при 80 градуитах. H0 кислотных полипептидов незначительно изменяется во время нагрева, а также достигает пика 4200 при 80 градусах. Пики H0 из 7- с,β subunit, и α иα 'subunits, нагреваемые при различных температурах, колеблются вокруг пиков 8000, 7800 и 6000, соответственно. Кроме того, в течение первых 10 минут нагрева резко возросла поверхностная гидрофобность белка, подблоков и пептидов.

Эти выводы аналогичны выводам Jian В то же времяal. [21], то есть молекулы шарового белка сначала проходят процесс сворачивания, а после нагрева при температуре денатурации в течение определенного периода времени шаровая структура разворачивается, подвергая воздействию больше гидрофобных остатков и повышая гидрофобность поверхности. Эта разница в тепловом агрегатном поведении подгрупп и полипептидов может быть связана с аминокислотным составом первичной структуры белка. Например, базовые полипептиды, содержащие больше гидрофобных аминокислот, таких как валь, леу и ала, могут образовывать нерастворимые агрегаты при комнатной температуре [51]. В состав β subunit также входит больше гидрофобных аминокислот и только Один n-соединенные высокоманные гликаны в области расширения его структуры, но каждая из них содержит два, поэтому α subunit более подвержен агрегированию, чем α иβ 'subunits. Таким образом, растворимость соевого глобулина в значительной степени зависит от температуры, а растворимость гравитационного конглицинина в значительной степени зависит от ионной силы.

3.2 гелирование

Гель является особым состоянием вещества между твердым и жидким состоянием. Большинство продуктов могут быть съедены в состоянии геля. При увеличении межмолекулярных взаимодействий белкового раствора степень перекрестной связи увеличивается в определенной степени, и раствор превращается в гель [37]. Основной процесс формирования геля соевого белка под воздействием тепла является следующим: соевый белок, рассеянный в воде, сначала образует соевый белок в виде плотно сгибаемой формы. По мере повышения температуры протеин постепенно обозначает и разворачивается. Образуются соединения между смежными молекулами, в то время как высокая температура ускоряет молекулярное движение. Гидрофобные взаимодействия между белками становятся более частыми, и после достижения равновесия формируется гель с определенной сетевой структурой, при этом часть свободной воды оказывается в ловушке гелевой сети [52]. В ходе этого процесса ковалентные взаимодействия, такие как дисульфидные связи, играют ведущую роль, в то время как нековалентные взаимодействия, такие как водородные связи и электростатическое сопротивление, также существуют [37]. Критические концентрации белка для 11S и 7- с,образующих гели при 100 градусах фосфатного буфера 35 мм (pH 7.6), составляют 2,5% и 7,5%, соответственно [53]. Термогели 11с формируются главным образом через дисульфидные связи и электростатические взаимодействия, а термогели 7с формируются через водородные связи [16]. Таким образом, pH и температурные условия могут также влиять на структуру и свойства геля, воздействуя на протеиновые агрегаты [54, 55].

Из более высокого агрегирования гелей, вызванных жарой, можно сделать вывод о Том, что модуль хранения также должен быть относительно большим. RenkemA/данные отсутствуют.et al. [56] подтвердили этот вывод. Результаты температурного сканирования гелей, полученных из тех же соевых бобов с помощью глобулина сои (чистота 95%) и грау-конглицинина (чистота 60%), показали, что G&#- 39; Из гелей - сои. - привет.globulВ случае необходимостии β-conglycinВ случае необходимостив конце охлаждения было 4000 па и 2500 па при pH 3.8, 7400 па для первого и 5400 па для второго. Напряжение разрыва 11 - х белковых гелей при pH 3,8 и 7.6 также значительно выше, чем у гравационных гелей: 46,2 и 18,1 кпа для первого и 2,1 и 2,2 кпа для второго. Разница в модуле хранения двух белковых гелей может также объясняться различным содержанием серносодержащих аминокислот. Белок 11S имеет в 3-4 раза больше метионина и цистеина на единицу белка. Метионин и цистеин в 3-4 раза богаче белком 11с, чем белком 7с [57], поэтому 11с имеет более сильную сеть перекрестных связей во время образования геля.

Эдуарда и др. [58] также показали, что модуль аккумулирования энергии гелей, индуцированных жаром, напрямую не связан с соотношением 11S к 7S (R2 < 0,50), а также зависит от содержания кислотного подблока а3 с низким остаточным содержанием цистеинов. Динамические реологические результаты гелей, вызванных жарой изолированных соевых белков из 11 различных соевых глобулинов и анти-конглицининовых субординированных соевых бобов и одного нормального соевого белка, составленного из сои, показали, что если на подединицу а3 приходится менее 2% общего содержания белка, то содержание подединицы 11с коррелируется с G&#- 39; Из геля, когда он полностью сформирован (R2 > 0,967).

 Если на подгруппу а3 приходится менее 2% общего содержания белка, то существует корреляция между содержанием подгруппы 11S и G&#- 39; Значение полностью сформированного геля (R2 > 0,967). Если на подгруппу а3 приходится более 2% общего содержания белка, то корреляция между G& отсутствует#- 39; Значение полностью сформированного геля и состав соевого белка. Кроме того, не существует значительных различий в модуле хранения геля между разновидностями с высоким содержанием 11S и разновидностями с низким содержанием 11S. Другими словами, белок 7S является основным структурным мономером геля, вызванного жаром, который может быть вызван недостаточным развитием белка 11S при 90 градусе. Это аналогично выводам тофу, где была установлена корреляция между составом 11 - й подгруппы и твердостью геля [15, 59]. Кроме того, так как протеин развертывания является необходимым условием для образования геля, можно предсказать, что температура гелитации β-conglycinin, который имеет более низкую температуру перехода тепла, ниже, чем у - сои. - привет.< < глобулин > > (< < глобулин > >)(G&)#39; и#39;/G'=1. Температура охлаждения для разновидностей с более высоким содержанием 7S составляет 74.2-82.2 °C, C,C,C,C,C,C,а для разновидностей с более высоким содержанием 11S - 86.2-90.2 °C.

3.3 реологические свойства

Реологические испытания могут разрушить структуру материала путем применения большого штамма или частоты, тем самым отражая фазовый переход сырья в процессе переработки в определенной степени. Она характеризуется такими параметрами, как вязкость, модуль хранения, модуль потери и крутящий момент [60-62]. Например, если белковая вязкость слишком высока, во время обработки часто образуются куски, которые не могут быть растворены. Очевидно, что на изменение реологических свойств материалов влияют не только технологические параметры, но и состав самого материала.

Мурильо и др. [60] показали, что для высоковлажных экструдированных соевых белков градиент скорости, вызванный разницей в вязкости, является ключом к образованию волокнистых структур. Патрик и др. [63] показали, что результаты статического сканирования четырех изолятных гелей соевого белка с одним и тем же источником и содержанием белка (более 90% от общего содержания сухого вещества) показали, что при одинаковых условиях сложные вязкости при 60 с составляют 44 кпа · с (SPI 1), 43 кпа · с (SPI 2), 34 кпа · с (SPI 3) и 14 кпа · с (SPI 4). Эта разница может быть обусловлена различной степенью denaturation, вызванной различными процессами экстракции [64].

В этом эксперименте содержание белка в концентрате соевого белка составляло около 67% от общего сухого вещества, но при тех же условиях его вязкость (101 кпа · с) более чем в два раза превышала содержание соевого белка в изоляте [63]. Это свидетельствует о Том, что более высокая доля других ингредиентов, таких как полисахариды в сырье, также оказывает влияние на вязкость, что аналогично результатам исследования экструдированных растительных белков чжан вей и др. [65]. Гранус изолята соевого белка составляет 0,72 дж/г. Изолят соевого белка и глютеновая мука смешивались с пшеничным крахмалом, кукурузным крахмалом, картофельным крахмалом, крахмалом тапиока, крахмалом мунга, гороховым крахмалом, крахмалом тапиока, крахмалом мунга, картофельным крахмалом, крахмалом тапиока, гороховым крахмалом, картофельным крахмалом, крахмалом тапиока, крахмалом мунга, картофельным крахмалом, крахмалом тапиока, гороховым крахмалом, картофельным крахмалом, крахмалом тапиоки, гороховым крахмалом, картофельным крахмалом, крахмалом тапиоки, гороховым крахмалом, картофельным крахмалом, крахмалом тапиоки, гороховым крахмалом, кукурузным крахмалом амилопектином. Гравюра смешанного порошка варьировалась от 1,24 до 2,42 дж/г, а вязкость смеси при экструдировании варьировалась от 308,70 до 633,61 па · с. Плотность и вязкость смеси были положительно коррелированы (P < 0,05).

В большинстве исследований обсуждается влияние физико-химических свойств белковых компонентов на формирование структуры геля, но этого недостаточно для объяснения изменения поведения при обработке геля [66 — 69]. Меллема и др. [70] сначала предположили, что несложенные белки взаимосвязаны. 

В большинстве исследований обсуждается влияние физико-химических свойств белковых компонентов на формирование структуры геля, но этого недостаточно для объяснения изменения поведения при обработке геля [66 — 69]. Меллема и др. [70] вначале предложили, чтобы кривизна и режим соединения цепей, образующихся в результате объединения несложенных белков, определяли способ микроскопической деформации геля. Например, основным способом деформации гелей с изогнутыми цепями является изгиб, в то время как прямые и взаимосвязанные цепи деформируются путем растяжения. Исходя из этого, ренкама [71] показал, что чем больше изогнута белковая цепь, тем больше напряжение при разрыве геля, потому что изогнутая цепь должна сначала выправиться, прежде чем сломаться. Венджи ксиа и др. [72] показали с помощью испытаний на ножницах с большой амплитудной осцилляцией, что внутренняя вязкость и прочность межмолекулярного взаимодействия термогелей, сформированных из изолята соевого белка, 11 - обогащенный белок (содержание 11с 72,1%, содержание 7с 3,3%) и 7 - обогащенный белок (содержание 7с 30,4%, содержание 11с 4,2%) отличаются друг от друга с точки зрения внутренней вязкости и прочности межмолекулярных взаимодействий полученных термогелей.

При низкой концентрации белка (6%), соотношение между тремя G&#- 39; Значения являются следующими: 11 - обогащенный белок (600 па) > Изолят соевого белка (300 па) > 7 - обогащенный белок (60 па). В настоящее времяG&#- 39; Значение при более низкой концентрации белка отражает внутреннюю вязкость дисперсионной фазы, когда нет или мало таких взаимодействий, как столкновения и агломерация между молекулами. Таким образом, внутренняя вязкость 11 - обогащенного белка является более прочной, за которой следует изолят соевого белка. Тем не менее, межмолекулярные взаимодействия 7 - обогащенного белка сильнее, что может быть отражено G'- кривые концентрации белка в трех белках. Наклон соответствующей кривой 7 - обогащенного белка является самым большим (281,25).

Следующим является изолированный соевый белок (266.67), а 11 - обогащенный белок является наименьшим (150), то есть на каждую единицу увеличения концентрации белка 7 - обогащенный белок имеет большую степень молекулярного столкновения и агрегации, и G&#- 39; Увеличивается быстрее всего. Это может быть вызвано недостаточным развитием глобулина сои, а жесткая структура частиц глобулина препятствует межмолекулярному перекрестному соединению [73, 74]. Для 7s-богатого белкового геля, это может быть связано с большей гибкостью β-conglycinin, который формирует больше разветвленные частицы с более тесной взаимосвязи. По мере увеличения штамма первоначально диссифицированные частицы будут переплетаться друг с другом, образуя новые кластеры [75]. Результаты конфокальной лазерной сканирующей микроскопии и сканирующей электронной микроскопии в этом эксперименте показали, что изолят соевого белка и 11 - богатый гелем имеют относительно плотные сети, состоящие из более крупных агрегатов, в то время как 7 - богатый белковым гелем является более грубой и неравномерной, состоит из меньших частиц с большим количеством веток [76].

4. Выводы

Хотя соевые бобы широко используются в производстве продуктов питания в китае, из-за разнообразия их компонентов и процессов добычи компании по-прежнему полагаются на эмпирический отбор для регулирования качества продукции. Взаимосвязь между составом, структурой, функциональностью и сенсорным качеством сырья по-прежнему является относительно неопределенной. В настоящем документе представлены сведения о составе и промышленном производстве соевого белка в последние годы с уделением основного внимания внедрению процессов и функциональных возможностей извлечения белка. По-прежнему существуют пробелы в изоляции и идентификации компонентов сои, а также в средствах характеристики функциональности белка. Кроме того, в целях обеспечения экологически чистого производства и сокращения выбросов углерода следует поощрять использование побочных продуктов, таких, как окара и соевая мука, например путем использования экструзионного приготовления пищи для производства вегетарианских мясных продуктов, разработки активных пептидов сои и производства биопластиковых продуктов.

Ссылка:

[1] лю с, чжан м, фэн ф и др. На пути к «зеленой революции» Для сои [J]. Молекулярный завод, 2020, 13(5): 688-697.

[2] шредеры F K G, деккеры B - L,боднар I, и др. Сравнение возможностей структурирования гороха и соевого белка с глютеном для аналогового приготовления мяса [J]. Журнал пищевой промышленности, В 2019 году261(нояб.): 32-39.

[3] врач - джей, - аткинсон. C,  Хербург р. текущие знания Соевые бобы и соевые бобы Состав [J]. Журнал American Oil Chemists&#- 39; Общество, 2014, 91(3): 363-384.

[4] кришнан H  - B, * нельсон * B. Р. - я. Организация < < протеомик > > 3. Анализ С высоким уровнем Содержание белка в крови Соевые бобы и соевые бобы - гликсин (Макс.) Государства, присоединившиеся к конвенции Примеры из практики Вклад новых глицининовых подгрупп [J]. Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии, 2011, 59(6): 2432-2439.

[5]PREECE - к,HOOSHYAR- н,ZUIDAС. О.N. П.- джей. - привет.целые процессы экстракции соевого белка: обзор [J]. Инновационные пищевые науки и новейшие технологии, 2017, 43: 163 — 172.

[6] уитакер - J. - р, Организация < < шахиди > > - н, Мангия а л., И др. Функциональные свойства белков и липидов [м]. Вашингтон, округ Колумбия: американское химическое общество, 1998: 80-95.

[7] Герман и м. восстановление баланса семян сои [J]. Границы науки о растениях, 2014, 5:437.

[8] сингх а, минам, кумар д и др. Структурный и функциональный анализ различных белков глобулина из семян сои [J]. Критические обзоры в - продукты питанияScience иNutrition, 2015 год,55(11): 1491-1502.

[9] мацумура Y, - сирисон - джей, Мси СИ СИ - т, et  al.  Соевые бобы и соевые бобы Липофильные белки-происхождение И функциональные свойства Как влияет взаимодействие с белками хранения [J]. Текущее мнение в коллоид Наука и интерфейс, 2017, 28: 120-128.

[10] цзэн цзяньхуа, лю линлин, ян ян и др. Анализ доли липофильного белка сои и ее антиоксидантных свойств in vitro [J]. Пищевая наука, 2020 год,41(14): 58 — 65.

[11] юбки C,  Г-н тан L,  Чжан (Китай) - м, et  al.  B. структурные изменения 3. Определение характеристик В результате нагрева Частицы белка in  Соевое молоко [J]. Журнал по теме Сельское хозяйство и пищевая химия, 2009, 57(5): 1921-1926.

[12] чжан х, чжан с, се ф и др. Изоляты соевого/сырого белка: межлицевые свойства и влияние на устойчивость эмульсии масла в воде [J]. Журнал науки продовольствия и сельского хозяйства, В 2021 году101(1): 262-271.

[13] юань - т, 13. Цинь G X, Солнце зв и др. Достижения исследований по глицинину и грау-конглицинину: обзор двух основных аллергических белков сои [J]. Критические обзоры в - продукты питанияScience иNutrition, 2014, 54(7): 850-862.

[14] ван сибо, ни синь, ляо и и др. Связь между соевым белком и качественными характеристиками цяньи тофу [J]. Пищевая наука, 2020, 41(07): 30 — 37.

[15]JAMES A - т,Париж (Франция)A. взаимодействие содержания белка и состава глобулина соевых белков по отношению к свойствам геля тофу [J]. Пищевая химия, 2016, 194(мар.1): 284 — 289.

[16] чжан к, ван с, ли б и др. Прогресс исследований в области переработки тофу: от сырья до условий переработки [J]. Критические обзоры в Food Science иNutrition, 2018 год,58(9): 1448-1467.

[17] адачи м, канамори дж., масуда т. И др. - кристалл Структура соевых бобов 11S globulin: глицинин A3B4 гомогексипер [J]. Труды национальной академии наук, 2003, 100(12): 7395.

[18] стасвик п е, хермодсон м а, нильсен н. Журнал биологической химии, 1981, 256(16): 8752-8755.

[19] самото м, маэбучи м, миядзаки с и др. Обильные белки, связанные с лецитином Изолят соевого белка [J]. Пищевая химия, 2007 год,102(1): 317-322.

[20] тхань в г, шибасаки к. основные белки семян сои. Подгруппа структура грау-конглицинина [J]. Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии, 1978, 26(3): 692-695.

[21] го - джей, YANG  X X X XX X X - Q, - он... X  - т, et  al.  С ограниченной ответственностью 3. Агрегирование данных Поведение в обществе - о, конглицинин и В его рамках Прекращение действия контракта Воздействие на окружающую среду По состоянию на Агрегирование глицинина при нагреве при pH 7,0 [J]. Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии, 2012, 60(14): 3782-3791. [22]   - петручелли. С, анон, М с. Компоненты изолята соевого белка и их взаимодействия [J]. < < журнал сельского хозяйства > > И пищевая химия, 1995, 43(7): 1762-1767.

[23] песня B, OEHRLE N W, LIU S и др. Разработка и характеристика экспериментальной линии сои без α&#- 39; Подгруппа доу-конглицинина и  G1,G2 и G4 глицинин [J]. Журнал по теме Соединенные Штаты америки В сельском хозяйстве  and  Food   - химия, 2018 год,  66(2): 432-439.

[24] маруяма - н, В кацубе - т, Организация < < вада > > - Y,  et  al.  The  Роль в фильме Соединенные Штаты америки В настоящее время N с соединением 1. Гликаны and  Продление срока действия договора По регионам мира Соединенные Штаты америки Соевая бета-конглицинин in  - складывание, Организация Объединенных Наций and  B. структурные изменения Особенности [J]. Европейской экономической комиссии Журнал по теме Соединенные Штаты америки   Биохимия, 1998 год, 258(2): 854-862.

[25]HE X - т,YUAN D. Д.B, 13. Ван- J.- м,et al. Теплоагрегация соевого белка: характеристики различных полипептидов и подблоков [J]. Журнал науки продовольствия и сельского хозяйства, 96(4): 1121-1131.

[26] ма W, Xii. Се F, F, Чжан (Китай) С, и др. Характеристика структурных и функциональных свойств соевого белка, получаемого из полного жира Соевые бобы и соевые бобы - хлопья. После этого Низкая температура воздуха На сухой поверхности Экструзия [J]. B. молекулы (базель, Франция) Швейцария, 2018,  23(12): 3265. 

[27]YANG A.,JAMES A T. влияние состава соевого белка и условий его обработки на свойства шелковистого тофу [J]. Журнал науки продовольствия и сельского хозяйства, 2013, 93(12): 3065-3071.

[28]LAMBRECHT С. О.A.,ROMBOUTS I, DE KETELAERE B, et al. Прогнозирование полимеризации различных глобулярных пищевых белков в смесях с глютеном пшеницы под воздействием тепла [J]. Пищевая химия, 2017, 221: 1158 — 1167.

[29] райт д., семенной глобулин — часть II[J]. Изменения в пищевых белках - 6, 1988: 119-178.

[30]LUTHRIA D L, MARIA J K - м,RAMESH M, и др. Последняя обновленная информация о методологиях экстракции и анализа белков семян сои [J]. Журнал науки продовольствия и сельского хозяйства, 2018, 98(15): 5572 — 5580.

[31] нагано Т, хиротсука м, мори х и др. Динамическое вискоэластическое исследование по гелированию глобулина 7 с Соевые бобы [J]. Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии, 1992, 40(6): 941-944.

[32] ивабучи с, ямаучи ф. определение содержания глицинина и бета-конглицинина в соевых белках с помощью иммунологических методов [J]. Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии, 1987, 35(2): 200-205.

[33] Дик N  A., Мерфи (фр.) - P A, Эффекты JOHNSON L A. По сокращению выбросов 1. Концентрация По состоянию на - сои. - привет. Содержание белка в крови 3. Фракция И функциональность [J]. Журнал Food Science, 2006, 71(3): 200 — 208.

[34] лю C,  WANG  - г, Цуй-зи, И др. Оптимизация извлечения и изоляции для 11S  and  7 - й с глобулинами сои Белок для хранения семян [J]. Пищевая химия, 2007 год,102(4): 1310-1316.

[35]LIU M M, QI B, LIU Z X и др. Оптимизация извлечения белка с низким содержанием белка и удаление избыточного белка из обезжиренной соевой муки [J]. Журнал чжэцзян университет-наука б, 2017, 18(10): 878-885.

[36]DIN J U, Сарвар а, ли и др. Отделение хранящихся белков (7S и 11S) от семян сои, продуктов питания и белка изолировать с помощью оптимизированного метода через Сравнение урожайности и чистоты [J]. Журнал "белки", 2021,   40(3):   396-405.

[37] вперед E  A,  Дэвис (США) J. P. пищевой белок Функциональность: комплексный подход [J]. Пища гидроколлоидные, 2011, 25(8): 1853-1864.

[38]ZAYAS J f.функциональные возможности белков В еде [м]. Берлин хайдельберг: спрингер,1997:  - 6-75.

[39] сирисон - джей, - мацумия K,  Самото (самоа) M,  et  al.  3. Растворимость Соединенные Штаты америки - сои. - привет. Липофильск (lipophilic) Белки: Для сравнения: с Другие виды деятельности soy  Белковые фракции [J]. Биохимия, биотехнология и биохимия, 2017, 81(4): 790-802.

[40]JIANG - джей,XIONG Y L, CHEN J. pH смещение изменяет растворимость и теплостойкость изолята соевого белка и его глобулиновых фракций в различных pH, концентрации соли и температурных условиях [J]. Журнал сельского хозяйства и животноводства Пищевая химия, 2010,58(13): 8035-8042.

[41]TANG CH, CHOI S M, MA C Y. изучение тепловых свойств и искусственной жаром денатурации и агрегации соевых белков по модуляции Дифференциальный диагноз: Проверка на наличие Калориметрия [J]. Международная организация труда Журнал по теме Соединенные Штаты америки Биологического оружия и Макромолекулы, 2007,  40(2): 96-104.

[42] робертс C  J.  Лица, не являющиеся коренными жителями Содержание белка в крови 3. Агрегирование данных Кинетика [J]. B. биотехнология * * * * Биоинженерия, 2007,  98(5): 927-38.

[43] ли и, робертс C. модель кинетики агрегации белка с люмно-глазным ядром. 2. Конкурирующий рост за счет конденсации и цепной полимеризации [J]. Журнал физическая химия B, 2009, 113(19): 7020-7032.

[44] эндрюс джей м., робертс СИ джей. Агрегация с развертывающимся методом предварительной балансировки [J]. Журнал физическая химия B, 2007, 111(27): 7897-7913.

[45] сяо J,  Ши СИ, чжан л и др. Многоуровневая структурная реакция грава-конглицинина и глицинина при кислотной или щелочной тепловой обработке [J]. Food Research International, 2016, 89(1): 540-548.

[46]ESFANDIARY R, PARUPUDI A, CASAS-FINET J и др. Механизм обратимого самообъединения моноклонального антитела: роль Электростатических и гидрофобных взаимодействий [J]. Журнал организации объединенных наций  Фармацевтические науки,  2015, 104(2):  577-586.  - вот так.

[47]JIANG Y, LI C, LI J, et al. Принятие технических решений с данными о структуре заказа: характеристика структуры заказа во время протеина  В терапевтических целях   Кандидат на должность   Скрининг [J].  Журнал по теме  Соединенные Штаты америки  В фармацевтической промышленности   По науке,   2015,   104(4):  1533-1538. 

[48] е жунцфей, ян сяоцюань, чжэн тяньяо и др. Влияние теплоденатурации и теплоагрегации на растворимость изолята соевого белка. Наука о еде, 2008, (07): 106 — 108.

[49] чэнь N,  Чжао чжао чжао M,  - шассенье C,  et  al.  - тепловая энергия 3. Агрегирование данных and  3. Гелирование Соединенные Штаты америки soy  globulin  По адресу: Нейтральная сторона PH [J]. Пищевые гидроколлоиды, 2016, 61: 740-746.

[50] юань, мин W, ян X и др. Улучшенный метод изоляции соевых гранулоконглицининов и их характеристики [J]. Журнал American Oil Chemists&#- 39; Общество, 2010, 87: 997 — 1004.

[51]   Юань д, ян х, тан с и др. Физико-химические и функциональные свойства кислотных и основных полипептидов соиглицинина [J]. FOOD RESEARCH INTERNATIONAL, 2009, 42(5): 700-706.

[52] ксия сюфан, конг баохуа, чжан хунвэй. Исследование механизма и факторов воздействия формирования геля миофибриллярного белка [J]. Наука о еде, 2009, 30(09): 264 — 268.

[53] накамура т, утсуми S, мори т. взаимодействия во время гелирования под воздействием тепла в смешанной системе сои - 7 и 11S глобулин [J]. Сельскохозяйственная и биологическая химия, 1986, 50: 2429 — 2435.

[54]RENKEMA J M  S,  Лакемонд с м м, джонг х х дж., и др. Влияние pH на денатурацию тепла и гелеобразование свойств соевых белков [J]. Журнал биотехнологии, 2000, 79(3): 223-230.

[55] лефевр ф, фоконно б, уали а и др. Тепловое охлаждение миофибрилов коричневой форели из белых и красных мышц: влияние pH и ионной силы [J]. Журнал науки продовольствия и сельского хозяйства, 2002, 82: 452 — 463. DOI: 10.1002/jsfa.1057.

[56]RENKEMA J M S, KNABBEN J H M, VAN VLIET T. Gel formatiПо состоянию наby β-conglycinin and glycinin and their [J]. Пищевые гидроколлоквиумы, 2001, 15(4): 407-414.

[57] китамура к. генетическое улучшение качества питания и пищевой промышленности в соевых бобах [J]. Журнал пивоваренного общества японии, 1994, 89: 926-931.

[58] бейни е, тош, корредиг м и др. Влияние состава белка на тепловую денатурацию на различных этапах обработки изолятов соевого белка и профилей гелирования изолятов соевого белка [J]. Журнал Oil & "Фат индастриз", 2008, 85: 581 — 590.

[59] Мэн S,  - чанг. S,  - гиллен. A м, et  Al. Анализ белка и качества присоединения из коллекции соевой зародышевой плазмы министерства сельского хозяйства США для производства тофу [J]. Пищевая химия, 2016, 213: 31 — 39.

[60] сандовал м., осень р., йермайер с и др. К пониманию механизма формирования волокнистой текстуры при экструзии заменителей мяса с высоким содержанием влаги [J]. Журнал пищевой промышленности, 2019, 242: 8-20.

[61] акдоган H.  Экструзия пищевых продуктов с высокой влажностью [J]. Международный журнал пищевой науки и - технологии, 1999 год,34(3): 195-207 годы.

[62] чжао X, хюбш N, муни ди джей и др. Стрессорелаксация поведения в гелях с ионными и ковалентными перекрестками [J]. Журнал прикладной физики, 2010, 107(6): 63509.

[63] виттек P,  Вальтер г, карбштейн х, И др. Сравнение реологических свойств растительных белков из различных источников для экструзии [J]. Продукты питания, 2021, 10: 1700.

[64] анон M  C,  1. Соргентини D  A,  - вагнер. J  - р. 3. Взаимоотношения В период между В отличие от других - увлажнение воды Недвижимость в болгарии Соединенные Штаты америки На коммерческой основе И лабораторные соевые изоляты [J]. Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии, 2001, 49(10): 4852-4858.

[65] чжан у, ли с, чжан б и др. Взаимосвязь между гелатизацией крахмалов и текстовыми свойствами экструдированных текстуризованных крахмалов Соевый белковый крахмал Системы [J]. Журнал по теме  Соединенные Штаты америки Пищевая промышленность, 2016, 174(апр): 29-36.   

[66] о 'флинн T,  Хоган, хоган, хоган S,  Дэйли ди, et  Al. Реологические и Свойства растворимости изолята соевого белка [J]. B. молекулы (базель, Швейцария), 2021, 26: 3015.

[67] чжан дж., лю л., цзян и др. Экструзия высоковлажных смесей арахисового белка -/ каррагеена/альгината натрия/пшеничного крахмала: эффект Соединенные Штаты америки В отличие от других Внешние факторы, влияющие на - полисахариды on  В настоящее время В рамках процесса Формирование нового поколения a  Волокнистые волокнистые волокна Структура [J]. Food  Гидроколлоиды, 2020,  99(фев.):105311.1-105311.14.

[68] корнет с, шраль с, шредеры F, и др. термомеханическая обработка растительных белков с использованием носовых клеток и высоковлажной экструзии приготовления пищи [J]. Критические обзоры в области пищевой науки и питания, 2022, 62(12): 3264-3280,

[69] тадавати и л н, васен с, кадар р. линейная реологическая и микрострокультурная характеристика белковых растительных смесей с высоким содержанием влаги в одной винтовой экструзии [J]. Журнал по теме В области пищевой промышленности,  2019,   245(март):   112-123.

[70] меллема м, офеусден, влиет. Классификация реологических моделей масштабирования для гелей частиц, применяемых к гелям кейзен [J]. Журнал револогии, 2002, 46(1): 11-29. DOI: 10.1122/1.1423311.

[71] ренкема дж S. отношения между реологическими свойствами и сетевой структурой гелей соевого белка [J]. Пищевые гидроколлоквиумы, 2004, 18(1): 39-47.

[72]XIA W, SIU W K, SAGIS L M C. линейная и нелинейная реология гелей теплового соевого белка: влияние селективного протеолиза грау-конглицинина и глицинина [J]. Пищевые гидроколлоквиумы, 2021, 120: 106962.

[73] хён к, Вильгельм м, - клайн. C O, и др. Обзор нелинейных колебаний Испытания на сдвиг: анализ и применение большой амплитуды  Осцилляционный сдвиг (Лаос)[J]. Ii. Прогресс in  Полимерная наука,2011, 36(12): 1697 — 1753. 

[74] хён к, ким S H, AHN K H и др. Большой амплитудный осцилляционный сдвиг как способ классификации сложных жидкостей [J]. Journal of non-newton Fluid Mechanics, 2002, 107(1): 51-65.

[75] чжу и, фу с, у с и др. Изучение белковой гибкости различных сортов сои по отношению к физико-химическим и конформирующим свойствам [J]. Пищевые гидроколлоквиумы, 2020, 103: 105709.

[76] гиллер T,  Мяч для гольфа B. Р. C,  Вайц ди а. - штамм Закалка фрактальных коллоидных гелей [J]. Письма о физической проверке, 1999,  82(5): 1064-1067.