Что является свойством порошка соевого белка?

Soybeans are an important source Соединенные Штаты америкиvegetable Содержание белка в кровииoil crops. В настоящее времяgenetically modified soybeans imported by ChinA/данные отсутствуют.are mainly used for oil extraction, иtheir Соевые бобы и соевые бобыmeal is used for animal feed. В настоящее времяsoybean meal from domestically produced non-genetically modified soybeans После этогоoil extractiПо состоянию наcan be used to prepare - сои. - привет.proteВ случае необходимостиisolate, - сои. - привет.proteВ случае необходимостиconcentrate, defatted - сои. - привет.flour, etc., иenter В настоящее времяfood chaВ случае необходимости[1-3].

Белок в соевых бобах в основном содержится в протеиновом организме листовой ткани частицы семенного материала, на долю которой приходится около 40% общего сухого вещества семенного материала [4, 5]. Он может быть разделен на четыре компонента по его коэффициенту седиментации при ионной прочности 0,5 моль/л: 2 с, 7 с, 11 с и 15 с [6]. Он также может быть разделен на структурные белки, складские белки и метаболические белки, такие как ферменты, которые регулируют обмен веществ, синтезируют вещества хранения и создают клеточные структуры в соответствии с их функцией [7]. Среди них 7 - е и 11 - е — основные белки в соевых бобах, на которые приходится около 80% общего содержания белка [8]. Кроме того, в последние годы во время изоляции соевого белка был обнаружен мембранный белок липофильные белки (лп). Этот компонент представляет собой комплекс, состоящий из нефтеносных белков, таких как глобулин, грау-конглицинин, нефтяной глобулин и фосфолипиды [9, 10].

Состав и функции soy protein components have a significant Воздействие на окружающую средуПо состоянию наВ настоящее времяsensory quality Соединенные Штаты америкиsoy or soy Содержание белка в кровиproducts such as tofu, soy milk, иvegetable meПо адресу:[11-13]. Wang Xibo В то же время- эл. - привет.[14] showed that the quality Соединенные Штаты америкиtofu is better when the relative content Соединенные Штаты америкиsulfur-containing amino acids in soy protein is higher than 2%, the ratio Соединенные Штаты америки11S.to 7S is higher than 1.88, иthe relative content Соединенные Штаты америкиparallel β-folded structures is higher than 39.96%.

Эндрю и др. [15] проанализировали влияние содержания соевого белка и состава глобулина на гелевые свойства тофу и показали, что чем выше содержание белка, тем тяжелее тофу. Исключение 11: отсутствие подподразделения SA4 положительно связано с твердостью тофу и удержанием воды. Чжан и др. [16] проанализировали влияние качества сырья и условий переработки на тофу в последние годы и показали, что качество тофу связано главным образом с глобулином сои и грау-конглицинином. Как правило, глобулин сои влияет на твердость тофу, в то время как β-conglycinin влияет на эластичность тофу. Поэтому соотношение 11 к 7 можно рассматривать в качестве показателя отбора разновидностей, пригодных для производства тофу.

В настоящем документе рассматривается нынешнее состояние исследований структурного состава соевого белка, основное внимание уделяется процессу подготовки компонентов соевого белка и кратко излагается функциональность различных компонентов соевого белка. Цель состоит в Том, чтобы обеспечить основу для контроля качества соевых бобов или соевых белков.

1 структура компонентов соевого белка

11 - й глобулин является наиболее распространенным глобулином соевых бобов. Она состоит главным образом из глицинина, который содержит больше серносодержащих аминокислот. Его молекулярный вес варьируется от 320 до 375 кда. Его структура является пустым экзаменатором, состоящим из пяти подгрупп в нейтральных условиях [17]. Каждая подединица образуется кислотным полипептидом и основным полипептидом, связанным дисульфидной связью. Изоэлектрическая точка pH/ч.составляет около 5,8 [8, 18, 19]. 7S глобулин состоит в основном из грау-конглицинина, грау-конглицинина и щелочной 7S глобулина [8]. Среди них, грау-конглицинин является основным компонентом 7S глобулин, с молекулярным весом около 180-210 кда. Он существует в виде тримера в нейтральных условиях и формируется путем агрегирования трех подгрупп: "α", "α" и "β" через гидрофобные взаимодействия. Изоэлектрические точки "α" и "α" составляют 5,2 и 5.3, соответственно, в то время как "β subunit" состоит из четырех компонентов β1-β4 [5, 20-22].

 Структура "грава-конглицинин" является особенно особенной, поскольку "грава-конглицинин" имеет расширенный регион в дополнение к основному региону, и все три подгруппы являются n-гликозилированными, т.е. n-термини всех трех подгрупп связаны с гликанами с высоким человеческим носу. Это очень отличается от растворимого соевого глобулина [21, 23-25]. Температура денатурации 11 и 7 с также различается в различных экспериментах. Как правило, гравитационный конглицинин денатурируется при 68-72 гравитациях, а глобулин сои денатурируется при 86-90 гравитациях [9, 26]. Соотношение между 11 и 7 белками в семенах сои обычно варьируется от 0,5 до 1,3 в зависимости от среды роста и генотипа [27-29].

Кроме того, содержание 15S минимально, около 5%, но хроматографический анализ гелевой фильтрации молекулярного веса указывает на то, что 15S белок можно считать димером, состоящим из 11S глобулиновых подгрупп [8, 30]. Белок 2S состоит в основном из антипитательных факторов, таких как трипсинские ингибиторы (куницы трипсинские ингибиторы). Хотя его содержание составляет всего 8%, он может вызывать аллергические реакции в дыхательных путях человека и поэтому должен быть удален [8]. Лп содержит около 70% белка и 10% липидов, в основном состоящих из липоксигеназы и мембранных белков [9, 19].

Белки могут быть разделены по их молекулярному весу на олеагиновые белки из масляного тела (24 и 18 кда), белки из вакуумного (34 кда), а также подединицы и полипептиды из 7 - х и 11 - х белков, которые составляют около 60% от общего лп белков [9]. Белки в лп менее чувствительны к блестящей синей краске Coomassie, поэтому SDS -PAGE. E.не может быть использован для приблизительной количественной оценки их белкового состава. Машахико и др. [19] подсчитали только липидные связывающие белки, которые не были удалены гексаном во время обезжиривания в 2008 году, используя метод кжелдаля и тонкослойную хроматографию, и, наконец, показали, что 7- с,11S и LP составляли соответственно 23%, 46% и 31% от общего содержания белка в обезжиренной соевой муке.

2 подготовка фракций соевого белка

Currently, the main commercial soybean protein productsОбезжиренная соевая мука, концентрат соевого белка и изолят соевого белка (SPI). Среди них, изолят соевого белка имеет самое высокое содержание белка, более 90%; Концентрат соевого белка занимает второе место, около 70%; И обезвоженная соевая мука удалила из сырья только большую часть липидов, оставив около 50% небелковых компонентов, таких как полисахариды, но это сырье для изолята соевого белка [5]. Однако методы экстракции 7- с,11S и LP все еще далеки от стандартов сборочного производства. Процессы экстракции и параметры трех компонентов белка показаны соответственно на рис. 1 и в таблице 1.

Первоначально нагано и др. [31] впервые предложили схему очистки 7S и 11S для определения динамических реологических параметров 7S геля глобулина сои. Этот метод использует в качестве сырья обезжиренную соевую муку, которая смешивается с дистиллированной водой, выдерживается при комнатной температуре в течение 1 ч, а затем центрифугируется после удаления нерастворимых компонентов методом просеивания. После центрифугации бизульфит натрия добавляется к супернатанту при концентрации 0,98 г/л для регулировки pH до 6,4.

Затем супернатант хранится в течение ночи в ледяной ванне, центрифуга снова, и полученный в это время осадок считается 11с. Затем супернатант составляет 0,25 моль/л NaCl раствор и вновь регулируется до pH 5,0 центрифуги; Сверхнатант после центрифугации был смешан с объемом дистиллированной воды в 2 раза больше, чтобы настроить pH до 4,8, центрифуга снова, и осадок в это время был 7S глобулин. Экстракция 11S и 7S в обезвоженной соевой муке, полученная с помощью этого метода, составляет 10% и 6% соответственно, а чистота может достигать более 90%. Среди них 0,25 моль/л NaCl, pH 5,0 и 4°C. C.считаются наилучшими условиями для разделения 7S белка, в то время как бисульфит натрия действует в качестве снижающего агента для увеличения коэффициента извлечения белка [32]. Этот метод закладывает основу для базовой схемы разделения "трехступенчатых кислотных осадков" соевого белка.

С 1992 года было проведено много исследованийОптимизация извлечения соевого белка, главным образом, на основе влияния температуры, pH и ионной силы на протеиновую конформацию в процессе экстракции [31, 33 — 35]. Deak В то же время- эл. - привет.[33] использовали CaCl2 вместо NaCl для упрощения процесса извлечения. Из-за разницы в плотности поверхностного заряда ионы кальция с большей вероятностью свяжутся с 11с при pH 6,4. Хотя этот метод улучшает выход белка, но чистота была низкой. Liu В то же время- эл. - привет.[34] выбрали в качестве пяти факторов тип щелочного экстракционного раствора, pH щелочного раствора, температуру экстракции, соотношение дефлятированной соевой муки к буферу Tris-HCl и бисульфита натрия (SBS) и провели однофакторную оптимизацию в порядке 11 - и 7S содержания белка, чистоты и коэффициента экстракции. Результаты показали, что использование 0,3 - метрового буфера Tris-HCl в качестве экстракционного решения может значительно увеличить выход 11S и 7S на 2,01 и 1,16 процентных пункта, соответственно.

В процессе увеличения pH щелочного раствора с 7,5 до 9,0, урожайность и чистота двух белков сначала увеличилась, а затем снизилась. Эффект экстракции был лучшим при pH 8,5. Температура экстракции относится к температуре щелочного раствора. В процессе повышения температуры с 25 до 45 градусов, урожайность двух белков значительно возросла, а затем значительно снизилась между 45 градусов и 65 градусов. По сравнению с Nagano В то же время- эл. - привет.[31], эффект экстракции при комнатной температуре был лучше, но 45 ~55℃ не достигли температуры денатурации двух белков; И увеличение массы буфера, необходимого на единицу массы соевой муки, является самым простым и эффективным методом повышения растворимости белка и, следовательно, урожайности и чистоты, но это также должно учитывать емкость используемого контейнера и не подходит для использования в производстве; Разрыв дисульфидных связей ГПС в целях уменьшения агрегирования белков может также повысить растворимость, однако по мере увеличения концентрации ГПС урожайность, содержание белка и чистота этих двух белков сначала увеличиваются, а затем снижаются, и максимальное значение достигается при концентрации 0,01 моль/л.

On this basis, Din Jalal Ud В то же время- эл. - привет.[36] noted in 2021 the influence Соединенные Штаты америкиpretreatment conditions иraw material type По состоянию наthe extraction effect, иrecovered the intermediate product obtained by secondary acid precipitation for the extraction Соединенные Штаты америки11S protein. The results showed that pretreatment Соединенные Штаты америкиsoybean grains, defatted soybean meal, and soybean isolate protein С помощью фитозы можно значительно улучшить чистоту 11S и 7S. Среди них наиболее эффективным является экстракция 11 - х с соевым изолятным белком, с чистотой до 97,16% и урожайностью до 48,92%. Тем не менее, урожайность 7 - х значительно снизилась после ферзиматической обработки.

В самом деле, в изоляте соевого белка содержатся не только 7 и 11 белков, но и большое количество мембранных белков вокруг тела семенного белка и тела масла [9]. Предыдущие исследования показали, что соевый белок, получаемый с помощью этого метода кислотного осадка, на вкус плохой, а некоторые белки, связанные с липидами, то есть лп, остаются [32]. Вдохновленные этим, машахико и др. [19] сосредоточились на реакции лп во время экстракции белка и разработали новый метод экстракции для обеспечения качества белка.

В качестве сырья используется низкотемпературная дефлятированная соевая мука, предварительно нагретая до 70-80 градусов. Метод значительно отличается от Nagano' метод s, при котором для регулировки pH используются 5 моль/л разбавленной серной кислоты и гидроксид натрия; 11S белок извлекается после регулировки pH до 5,8, а затем до 5,0, а затем до 5,5 до центрифугации для экстракции LP. Наконец, рн регулируется до 4,8 для получения 7S белка; Для процесса разделения не требуется большого количества соли и охлаждения. Ключом к этому методу извлечения липофильных белков является то, что лп сильно гидрофобия и, следовательно, легко подвергается солености. При pH 5,0 как L- п,так и 7S находятся в нерастворимом состоянии, а при 5,5 7S растворяется, в то время как LP остается нерастворимым. Кроме того, предварительное нагревание может обеспечить экстракцию 7 и 11 сек., но слишком высокая температура снизит скорость экстракции LP. Открытие LP косвенным образом объясняет феномен низких примесей 11 - х и 7 - х, извлеченных предыдущими методами, а также побудило некоторых исследователей начать исследовать его функциональность.

3 функциональные свойства фракций соевого белка

Условия обработки могут привести к тому, что белки изменятся из своего естественного состояния в промежуточное и, в конечном итоге, будут полностью преобразованы, а значит, и к их функциональности [37]. В ходе этого процесса преобразования молекулярный вес и первичная структура белка, как правило, остаются неизменными. Основные изменения отражены в изменениях поверхностного аминокислотного состава, вызванных изменениями во вторичной и третичной структуре белка, которые обеспечивают необходимые условияВзаимодействие белка и белка и других компонентов- да. Поэтому естественное состояние белка не определяет его полную функциональную картину. Необходимо также понять структурное переходное поведение белков во время складывания и развертывания в таких средах, как решения, интерфейсы и гели.

3.1 растворимость

Растворимость белка, как правило, является основной функцией, которая должна быть изучена для производства таких продуктов, как гели, эмульсии и напитки. Она может быть выражена в виде процентной доли общего содержания азота в пробе, находящейся в растворимом состоянии в конкретном растворе. Растворимость связана не только с аминокислотным составом, последовательностью, молекулярным весом и протеиновой конформацией самого белка, но и с такими экологическими факторами, как ионная прочность, pH и температура [38, 39]. Основываясь на структуре белка, можно предположить, что полисахарид, прикрепленный к n-терминалу гравитационно-суспензинина в нейтральных условиях, сделает его более растворимым в воде. Этот результат подтвержден в литературе [40, 41].

Jiang В то же время- эл. - привет.[40] использовали одну и ту же дефлятированную соевую еду для приготовления SPI и трех типов белков: 11S и 7S. Полученные пробы были рассеяны в концентрации 20 мг/мл в растворе pH 7,0,10 мм фосфата натрия. Регулировка pH дисперсии показала, что при pH 7,0 наибольшую растворимость имеют 7S (90%), за которыми следуют SPI (80%) и 11S (60%). Кривые растворимости всех трех белков показывают u-образный рисунок в качестве функции p- эйч.7S и SPI оба имеют самую низкую растворимость при pH 4,5, в то время как 11S достигает самой низкой растворимости при pH 5,0, что указывает на то, что изоэлектрические точки 11S и 7S находятся вокруг pH 4,5 и 5,0, соответственно. Кроме того, растворимость всех трех белков имеет тенденцию к снижению по мере увеличения концентрации соли. 

При значениях 0mol/L-0.1mol/L-0.6mol/L NaCl разница в изменениях растворимости 11 и 7S составляла соответственно 82,2-82,0% - 53,7% и 93,9% - 88,7% - 8,2%. Это связано с ионным эффектом NaCl. В изоэлектрической точке (pH 4-5) Na+ и Cl взаимодействуют с заряженными группами на протеиновой поверхности, которые могут образовать двойной электронный слой в кристаллическом интерфейсе раствора, тем самым повышая видимую растворимость соевого белка. За пределами изоэлектрической точки высокие концентрации ионов могут нейтрализовать гетероэлектрические заряда на белке и, таким образом, уменьшить чистый прирост заряда, вызванный регулировкой pH раствора.

The solubility Соединенные Штаты америкиsoy protein is also affected by thermal 3. Агрегирование данныхbehavior. Some studies have proposed the Lumry–Eyring nucleation 3. Агрегирование данныхmodel, which suggests that protein 3. Агрегирование данныхconsists Соединенные Штаты америкиmultiple stages, including conformational changes, pre-nucleation, irreversible aggregate nucleation, increased aggregation, and self-association of aggregates [42–44]. Tang Chuanhe В то же времяal. [41] showed that after preheating at 80 °C, C,C,C,C,C,C,SPI only exhibited an endothermic peak corresponding to 11S at 97.6 °C endothermic peak, which may be due to the fact that 7S was completely unfolded at 80 °C and formed a more stable aggregate с11S. Jian В то же времяal. [21] further demonstrated the difference in aggregation Поведение в обществеВ период междуβ-conglycinin and glycinin during heating. The solubility - о, конглицининremained basically unchanged during heating from 50 °C to 100 °C, while the solubility of glycinin decreased with increasing temperature trend. When the soy < < глобулин > > (< < глобулин > >)and β-conglycinin are mixed in a ratio of 4:1, 2:1, and 1:1, respectively, the complex aggregates become smaller and the solubility increases with the addition of β-conglycinin.

Гидрофобные взаимодействия могут быть основной движущей силой агрегирования белков [45]. Механизм теплового агрегирования двух белков показан на рис. 2. Когда происходит агрегирование, в случае гравитационного конглицинина после покрытия гидрофобных остатков и образования агрегатов полисахариды и гидрофилические группы на поверхности оказывают отталкивающее воздействие, препятствующее приближению других мономеров; Тем не менее, есть больше гидрофобных аминокислот в основной полипептид соевого глобулина, поэтому он будет разворачиваться, чтобы разоблачить более активные участки. Хотя некоторые из активных участков охватываются в процессе агрегирования, гидрофобные остатки все еще существуют на поверхности агрегатов, в результате чего активные участки продолжают агрегироваться.

При наличии гравитационного конглицинина гидрофобные остатки на поверхности глобулиновых агрегатов больше не охватываются, а охватываются гидрофильные группы гравитационного конглицинина, что прекращает процесс агрегации. Кроме того, термическое агрегирование этих белков также зависит от концентрации. Увеличение концентрации белка сокращает расстояние между белками, эффективно стимулируя агрегацию [46, 47]. E Rongfei et al. [48] показали, что растворимость SPI в различных концентрациях после термической обработки при 80, 100 и 120 градусах снижается по мере увеличения концентрации белка. Чэнь наннан и др. [49] полагают, что спонтанное связывание природного соевого белка в высоких концентрациях приводит к образованию агрегатов с большим радиусом гиратации и более сильным взаимодействием белка и белка.

Улучшения в процессах размножения и извлечения белка обеспечили лучший способ получения соевого белка с более высокой степенью чистоты. Юань и др. [50] использовали очищенные сои в качестве сырья и успешно получили три подединицы гравитационного конглицинина с высокой чистотой: гравитационный (91,4%), гравитационный (95,0%) и гравитационный (92,1%) с помощью скоростной хроматографии дэз-сефарозе в сочетании с хроматографией иммобилированного металлического Иона аффинити. - 1%. На этой основе He Xiuting et al. [25] показали, что тепловая агрегация 7S белка в основном состоит из гравюр, а тепловая агрегация 11S белка в основном состоит из основного полипептида.

Пиковая площадь хроматографического пика, соответствующая компоненту с более высоким молекулярным весом (> 669 кда) при нагреве градиентной подединицы при 50-90 градиентах, значительно увеличилась, в то время как распределение молекулярной массы градиентной и градиентной подединиц практически не изменилось с нагревом; Некоторые кислотные полипептиды белка 11S вообще не агрегировались во время нагрева, в то время как большое количество нерастворимого вещества было произведено после нагрева при 90 градусов в течение 30 мин во время экстракции основных полипептидов. Результаты динамического рассеивания света показывают, что размер частиц 11S и кислотных полипептидов увеличился с 50 до 90, а средний диаметр каждой из них увеличился соответственно с 56 до 158 нм (11S) и 79 нм до 112 нм (кислотные полипептиды). Размер частиц в 7 с увеличился меньше во время нагрева (с 29 нм до 44 нм). И гравюра оставалась стабильной при температуре около 29 нм при всех температурах, в то время как средний диаметр гравюра достиг 70 нм при температуре 50 нм и увеличился до 158 нм при температуре 90 нм. Таким образом, гравюры в 7 - х более склонны к агрегированию.

Если сравнить результаты поверхностной гидрофобности между различными белковыми субблоками и полипептидами, то поверхностная гидрофобность H0 из 11S составляет около 5000 при 60 градуидах, а затем резко возрастает с повышением температуры, достигнув пика 12000 при 80 градуитах. H0 кислотных полипептидов незначительно изменяется во время нагрева, а также достигает пика 4200 при 80 градусах. Пики H0 из 7- с,β subunit, и α and α 'subunits, нагреваемые при различных температурах, колеблются вокруг пиков 8000, 7800 и 6000, соответственно. Кроме того, в течение первых 10 минут нагрева резко возросла поверхностная гидрофобность белка, подблоков и пептидов.

Эти выводы аналогичны выводам Jian et al. [21], то есть молекулы шарового белка сначала проходят процесс сворачивания, а после нагрева при температуре денатурации в течение определенного периода времени шаровая структура разворачивается, подвергая воздействию больше гидрофобных остатков и повышая гидрофобность поверхности. Эта разница в тепловом агрегатном поведении подгрупп и полипептидов может быть связана с аминокислотным составом первичной структуры белка. Например, базовые полипептиды, содержащие больше гидрофобных аминокислот, таких как валь, леу и ала, могут образовывать нерастворимые агрегаты при комнатной температуре [51]. В состав β subunit также входит больше гидрофобных аминокислот и только Один n-соединенные высокоманные гликаны в области расширения его структуры, но каждая из них содержит два, поэтому α subunit более подвержен агрегированию, чем α and β 'subunits. Таким образом, растворимость соевого глобулина в значительной степени зависит от температуры, а растворимость гравитационного конглицинина в значительной степени зависит от ионной силы.

3.2 гелирование

Гель является особым состоянием вещества между твердым и жидким состоянием. Большинство продуктов могут быть съедены в состоянии геля. При увеличении межмолекулярных взаимодействий белкового раствора степень перекрестной связи увеличивается в определенной степени, и раствор превращается в гель [37]. Основной процесс формирования геля соевого белка под воздействием тепла является следующим: соевый белок, рассеянный в воде, сначала образует соевый белок в виде плотно сгибаемой формы. По мере повышения температуры протеин постепенно обозначает и разворачивается. Образуются соединения между смежными молекулами, в то время как высокая температура ускоряет молекулярное движение. Гидрофобные взаимодействия между белками становятся более частыми, и после достижения равновесия формируется гель с определенной сетевой структурой, при этом часть свободной воды оказывается в ловушке гелевой сети [52]. В ходе этого процесса ковалентные взаимодействия, такие как дисульфидные связи, играют ведущую роль, в то время как нековалентные взаимодействия, такие как водородные связи и электростатическое сопротивление, также существуют [37]. Критические концентрации белка для 11S и 7- с,образующих гели при 100 градусах фосфатного буфера 35 мм (pH 7.6), составляют 2,5% и 7,5%, соответственно [53]. Термогели 11с формируются главным образом через дисульфидные связи и электростатические взаимодействия, а термогели 7с формируются через водородные связи [16]. Таким образом, pH и температурные условия могут также влиять на структуру и свойства геля, воздействуя на протеиновые агрегаты [54, 55].

Из более высокого агрегирования гелей, вызванных жарой, можно сделать вывод о Том, что модуль хранения также должен быть относительно большим. Renkema et al. [56] подтвердили этот вывод. Результаты температурного сканирования гелей, полученных из тех же соевых бобов с помощью глобулина сои (чистота 95%) и грау-конглицинина (чистота 60%), показали, что G&#- 39; Из гелей soy globulin и β-conglycinin в конце охлаждения было 4000 па и 2500 па при pH 3.8, 7400 па для первого и 5400 па для второго. Напряжение разрыва 11 - х белковых гелей при pH 3,8 и 7.6 также значительно выше, чем у гравационных гелей: 46,2 и 18,1 кпа для первого и 2,1 и 2,2 кпа для второго. Разница в модуле хранения двух белковых гелей может также объясняться различным содержанием серносодержащих аминокислот. Белок 11S имеет в 3-4 раза больше метионина и цистеина на единицу белка. Метионин и цистеин в 3-4 раза богаче белком 11с, чем белком 7с [57], поэтому 11с имеет более сильную сеть перекрестных связей во время образования геля.

Эдуарда и др. [58] также показали, что модуль аккумулирования энергии гелей, индуцированных жаром, напрямую не связан с соотношением 11S к 7S (R2 < 0,50), а также зависит от содержания кислотного подблока а3 с низким остаточным содержанием цистеинов. Динамические реологические результаты гелей, вызванных жарой изолированных соевых белков из 11 различных соевых глобулинов и анти-конглицининовых субординированных соевых бобов и одного нормального соевого белка, составленного из сои, показали, что если на подединицу а3 приходится менее 2% общего содержания белка, то содержание подединицы 11с коррелируется с G&#- 39; Из геля, когда он полностью сформирован (R2 > 0,967).

 Если на подгруппу а3 приходится менее 2% общего содержания белка, то существует корреляция между содержанием подгруппы 11S и G&#- 39; Значение полностью сформированного геля (R2 > 0,967). Если на подгруппу а3 приходится более 2% общего содержания белка, то корреляция между G& отсутствует#- 39; Значение полностью сформированного геля и состав соевого белка. Кроме того, не существует значительных различий в модуле хранения геля между разновидностями с высоким содержанием 11S и разновидностями с низким содержанием 11S. Другими словами, белок 7S является основным структурным мономером геля, вызванного жаром, который может быть вызван недостаточным развитием белка 11S при 90 градусе. Это аналогично выводам тофу, где была установлена корреляция между составом 11 - й подгруппы и твердостью геля [15, 59]. Кроме того, так как протеин развертывания является необходимым условием для образования геля, можно предсказать, что температура гелитации β-conglycinin, который имеет более низкую температуру перехода тепла, ниже, чем у soy globulin (G&)#39; и#39;/G'=1. Температура охлаждения для разновидностей с более высоким содержанием 7S составляет 74.2-82.2 °C, а для разновидностей с более высоким содержанием 11S - 86.2-90.2 °C.

3.3 реологические свойства

Реологические испытания могут разрушить структуру материала путем применения большого штамма или частоты, тем самым отражая фазовый переход сырья в процессе переработки в определенной степени. Она характеризуется такими параметрами, как вязкость, модуль хранения, модуль потери и крутящий момент [60-62]. Например, если белковая вязкость слишком высока, во время обработки часто образуются куски, которые не могут быть растворены. Очевидно, что на изменение реологических свойств материалов влияют не только технологические параметры, но и состав самого материала.

Мурильо и др. [60] показали, что для высоковлажных экструдированных соевых белков градиент скорости, вызванный разницей в вязкости, является ключом к образованию волокнистых структур. Патрик и др. [63] показали, что результаты статического сканирования четырех изолятных гелей соевого белка с одним и тем же источником и содержанием белка (более 90% от общего содержания сухого вещества) показали, что при одинаковых условиях сложные вязкости при 60 с составляют 44 кпа · с (SPI 1), 43 кпа · с (SPI 2), 34 кпа · с (SPI 3) и 14 кпа · с (SPI 4). Эта разница может быть обусловлена различной степенью denaturation, вызванной различными процессами экстракции [64].

В этом эксперименте содержание белкаsoy protein concentrate was about 67% of the total dry matter, but under the same conditions, В его рамкахviscosity (101 kPa·s) was more than twice that of soy protein isolate [63]. This indicates that the higher proportion of Другие виды деятельностиingredients such as - полисахаридыin the raw material also has an effect on viscosity, which is similar to the results of Zhang Wei et al. [65] in the study of extruded vegetable proteins. The ΔH of soy protein isolate is 0.72 J/g. - сои. - привет.protein isolate and gluten flour were mixed with wheat starch, corn starch, potato starch, sweet potato starch, tapioca starch, mung bean starch, pea starch, potato amylopectin, and corn amylopectin (soy protein isolate: gluten: starch = 65:15:20) and mixed with 9 types of starch (wheat starch, corn starch, potato starch, sweet potato starch, tapioca starch, mung bean starch, pea starch, potato amylopectin, corn amylopectin). The ΔH of the mixed powder ranged from 1.24 to 2.42 J/g, and the viscosity of the mixture when extruded ranged from 308.70 to 633.61 Pa·s. The ΔH and viscosity of the mixture were positively correlated (P<0.05).

В большинстве исследований обсуждается влияние физико-химических свойств белковых компонентов на формирование структуры геля, но этого недостаточно для объяснения изменения поведения при обработке геля [66 — 69]. Меллема и др. [70] сначала предположили, что несложенные белки взаимосвязаны. 

В большинстве исследований обсуждается влияние физико-химических свойств белковых компонентов на формирование структуры геля, но этого недостаточно для объяснения изменения поведения при обработке геля [66 — 69]. Меллема и др. [70] вначале предложили, чтобы кривизна и режим соединения цепей, образующихся в результате объединения несложенных белков, определяли способ микроскопической деформации геля. Например, основным способом деформации гелей с изогнутыми цепями является изгиб, в то время как прямые и взаимосвязанные цепи деформируются путем растяжения. Исходя из этого, ренкама [71] показал, что чем больше изогнута белковая цепь, тем больше напряжение при разрыве геля, потому что изогнутая цепь должна сначала выправиться, прежде чем сломаться. Венджи ксиа и др. [72] показали с помощью испытаний на ножницах с большой амплитудной осцилляцией, что внутренняя вязкость и прочность межмолекулярного взаимодействия термогелей, сформированных из изолята соевого белка, 11 - обогащенный белок (содержание 11с 72,1%, содержание 7с 3,3%) и 7 - обогащенный белок (содержание 7с 30,4%, содержание 11с 4,2%) отличаются друг от друга с точки зрения внутренней вязкости и прочности межмолекулярных взаимодействий полученных термогелей.

При низкой концентрации белка (6%), соотношение между тремя G&#- 39; Значения являются следующими: 11 - обогащенный белок (600 па) >Изолят соевого белка (300 па)> > 7 - обогащенный белок (60 па). The G&#- 39; Значение при более низкой концентрации белка отражает внутреннюю вязкость дисперсионной фазы, когда нет или мало таких взаимодействий, как столкновения и агломерация между молекулами. Таким образом, внутренняя вязкость 11 - обогащенного белка является более прочной, за которой следует изолят соевого белка. Тем не менее, межмолекулярные взаимодействия 7 - обогащенного белка сильнее, что может быть отражено G'- кривые концентрации белка в трех белках. Наклон соответствующей кривой 7 - обогащенного белка является самым большим (281,25).

А теперь... isolated soy protein (266.67), and the 11S-enriched protein is the smallest (150), that is, for every unit increase in protein concentration, the 7S-enriched protein has a greater degree of molecular collision and aggregation, and G&#- 39; Увеличивается быстрее всего. Это может быть вызвано недостаточным развитием глобулина сои, а жесткая структура частиц глобулина препятствует межмолекулярному перекрестному соединению [73, 74]. Для 7s-богатого белкового геля, это может быть связано с большей гибкостью β-conglycinin, который формирует больше разветвленные частицы с более тесной взаимосвязи. По мере увеличения штамма первоначально диссифицированные частицы будут переплетаться друг с другом, образуя новые кластеры [75]. Результаты конфокальной лазерной сканирующей микроскопии и сканирующей электронной микроскопии в этом эксперименте показали, что изолят соевого белка и 11 - богатый гелем имеют относительно плотные сети, состоящие из более крупных агрегатов, в то время как 7 - богатый белковым гелем является более грубой и неравномерной, состоит из меньших частиц с большим количеством веток [76].

4. Выводы

Although soybeans are widely used in food production in China, due to the diversity of their components and extraction processes, companies still rely on empirical selection for the regulation of product quality. The correlation between the composition, structure, functionality and sensory quality of raw materials is still relatively vague. This paper provides knowledge about the composition and industrial production of soy protein in recent years, focusing mainly on the introduction of protein extraction processes and functionality. There are still gaps in the isolation and identification of soy components and the means of characterizing protein functionality. In addition, in order to achieve green production and reduce carbon emissions, the use of by-products such as okara and soybean meal should be encouraged, for example, by using extrusion cooking to produce vegetarian meat products, developing soy active peptides, and producing bio-based plastic products.

Ссылка:

[1] лю с, чжан м, фэн ф и др. На пути к «зеленой революции» Для сои [J]. Молекулярный завод, 2020, 13(5): 688-697.

[2] шредеры F K G, деккеры B - L,боднар I, и др. Сравнение возможностей структурирования гороха и соевого белка с глютеном для аналогового приготовления мяса [J]. Журнал пищевой промышленности, В 2019 году261(нояб.): 32-39.

[3] врач - джей, - аткинсон. C,  Хербург р. текущие знания Соевые бобы и соевые бобы Состав [J]. Журнал American Oil Chemists&#- 39; Общество, 2014, 91(3): 363-384.

[4] кришнан H  - B, * нельсон * B. Р. - я. Организация < < протеомик > > 3. Анализ С высоким уровнем protein  soybean  - гликсин (Макс.) Государства, присоединившиеся к конвенции Примеры из практики Вклад новых глицининовых подгрупп [J]. Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии, 2011, 59(6): 2432-2439.

[5]PREECE - к,HOOSHYAR- н,ZUIDAС. О.N. П.- джей. - привет.целые процессы экстракции соевого белка: обзор [J]. Инновационные пищевые науки и новейшие технологии, 2017, 43: 163 — 172.

[6] уитакер - J. - р, Организация < < шахиди > > - н, Мангия а л., И др. Функциональные свойства белков и липидов [м]. Вашингтон, округ Колумбия: американское химическое общество, 1998: 80-95.

[7] Герман и м. восстановление баланса семян сои [J]. Границы науки о растениях, 2014, 5:437.

[8] сингх а, минам, кумар д и др. Структурный и функциональный анализ различных белков глобулина из семян сои [J]. Критические обзоры в - продукты питанияScience and Nutrition, 2015 год,55(11): 1491-1502.

[9] мацумура Y, - сирисон - джей, Мси СИ СИ - т, et  al.  Соевые бобы и соевые бобы Липофильные белки-происхождение И функциональные свойства Как влияет взаимодействие с белками хранения [J]. Текущее мнение в коллоид Наука и интерфейс, 2017, 28: 120-128.

[10] цзэн цзяньхуа, лю линлин, ян ян и др. Анализ доли липофильного белка сои и ее антиоксидантных свойств in vitro [J]. Пищевая наука, 2020 год,41(14): 58 — 65.

[11] юбки C,  Г-н тан L,  Чжан (Китай) - м, et  al.  B. структурные изменения 3. Определение характеристик В результате нагрева Частицы белка in  Соевое молоко [J]. Журнал по теме Сельское хозяйство и пищевая химия, 2009, 57(5): 1921-1926.

[12] чжан х, чжан с, се ф и др. Изоляты соевого/сырого белка: межлицевые свойства и влияние на устойчивость эмульсии масла в воде [J]. Журнал науки продовольствия и сельского хозяйства, В 2021 году101(1): 262-271.

[13] юань - т, 13. Цинь G X, Солнце зв и др. Достижения исследований по глицинину и грау-конглицинину: обзор двух основных аллергических белков сои [J]. Критические обзоры в - продукты питанияScience and Nutrition, 2014, 54(7): 850-862.

[14] ван сибо, ни синь, ляо и и др. Связь между соевым белком и качественными характеристиками цяньи тофу [J]. Пищевая наука, 2020, 41(07): 30 — 37.

[15]JAMES A - т,Париж (Франция)A. взаимодействие содержания белка и состава глобулина соевых белков по отношению к свойствам геля тофу [J]. Пищевая химия, 2016, 194(мар.1): 284 — 289.

[16] чжан к, ван с, ли б и др. Прогресс исследований в области переработки тофу: от сырья до условий переработки [J]. Критические обзоры в Food Science and Nutrition, 2018 год,58(9): 1448-1467.

[17] адачи м, канамори дж., масуда т. И др. - кристалл Структура соевых бобов 11S globulin: глицинин A3B4 гомогексипер [J]. Труды национальной академии наук, 2003, 100(12): 7395.

[18] стасвик п е, хермодсон м а, нильсен н. Журнал биологической химии, 1981, 256(16): 8752-8755.

[19] самото м, маэбучи м, миядзаки с и др. Обильные белки, связанные с лецитином Изолят соевого белка [J]. Пищевая химия, 2007 год,102(1): 317-322.

[20] тхань в г, шибасаки к. основные белки семян сои. Подгруппа структура грау-конглицинина [J]. Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии, 1978, 26(3): 692-695.

[21] го - джей, YANG  X X X XX X X - Q, - он... X  - т, et  al.  С ограниченной ответственностью aggregation  behavior  of β-conglycinin  and  its  Прекращение действия контракта effect  on  Агрегирование глицинина при нагреве при pH 7,0 [J]. Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии, 2012, 60(14): 3782-3791. [22]   - петручелли. С, анон, М с. Компоненты изолята соевого белка и их взаимодействия [J]. < < журнал сельского хозяйства > > И пищевая химия, 1995, 43(7): 1762-1767.

[23] песня B, OEHRLE N W, LIU S и др. Разработка и характеристика экспериментальной линии сои без α&#- 39; Подгруппа доу-конглицинина and   G1,G2 и G4 глицинин [J]. Журнал по теме of  В сельском хозяйстве  and  Food   - химия, 2018 год,  66(2): 432-439.

[24] маруяма - н, В кацубе - т, Организация < < вада > > - Y,  et  al.  The  Роль в фильме of  the  N с соединением 1. Гликаны and  Продление срока действия договора По регионам мира of  Соевая бета-конглицинин in  - складывание, Организация Объединенных Наций and  B. структурные изменения Особенности [J]. Европейской экономической комиссии Журнал по теме of    Биохимия, 1998 год, 258(2): 854-862.

[25]HE X - т,YUAN D. Д.B, 13. Ван- J.- м,et al. Теплоагрегация соевого белка: характеристики различных полипептидов и подблоков [J]. Журнал науки продовольствия и сельского хозяйства, 96(4): 1121-1131.

[26] ма W, Xii. Се F, F, Чжан (Китай) С, и др. Характеристика структурных и функциональных свойств соевого белка, получаемого из полного жира Соевые бобы и соевые бобы - хлопья. after  Низкая температура воздуха На сухой поверхности Экструзия [J]. B. молекулы (базель, Франция) Швейцария, 2018,  23(12): 3265. 

[27]YANG A.,JAMES A T. влияние состава соевого белка и условий его обработки на свойства шелковистого тофу [J]. Журнал науки продовольствия и сельского хозяйства, 2013, 93(12): 3065-3071.

[28]LAMBRECHT С. О.A.,ROMBOUTS I, DE KETELAERE B, et al. Прогнозирование полимеризации различных глобулярных пищевых белков в смесях с глютеном пшеницы под воздействием тепла [J]. Пищевая химия, 2017, 221: 1158 — 1167.

[29] райт д., семенной глобулин — часть II[J]. Изменения в пищевых белках - 6, 1988: 119-178.

[30]LUTHRIA D L, MARIA J K - м,RAMESH M, и др. Последняя обновленная информация о методологиях экстракции и анализа белков семян сои [J]. Журнал науки продовольствия и сельского хозяйства, 2018, 98(15): 5572 — 5580.

[31] нагано Т, хиротсука м, мори х и др. Динамическое вискоэластическое исследование по гелированию глобулина 7 с Соевые бобы [J]. Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии, 1992, 40(6): 941-944.

[32] ивабучи с, ямаучи ф. определение содержания глицинина и бета-конглицинина в соевых белках с помощью иммунологических методов [J]. Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии, 1987, 35(2): 200-205.

[33] Дик N  A., Мерфи (фр.) - P A, Эффекты JOHNSON L A. По сокращению выбросов 1. Концентрация on  Soy  Содержание белка в крови 3. Фракция И функциональность [J]. Журнал Food Science, 2006, 71(3): 200 — 208.

[34] лю C,  WANG  - г, Цуй-зи, И др. Оптимизация извлечения и изоляции для 11S  and  7 - й с глобулинами сои Белок для хранения семян [J]. Пищевая химия, 2007 год,102(4): 1310-1316.

[35]LIU M M, QI B, LIU Z X и др. Оптимизация извлечения белка с низким содержанием белка и удаление избыточного белка из обезжиренной соевой муки [J]. Журнал чжэцзян университет-наука б, 2017, 18(10): 878-885.

[36]DIN J U, Сарвар а, ли и др. Отделение хранящихся белков (7S и 11S) от семян сои, продуктов питания и белка изолировать с помощью оптимизированного метода через Сравнение урожайности и чистоты [J]. Журнал "белки", 2021,   40(3):   396-405.

[37] вперед E  A,  Дэвис (США) J. P. пищевой белок Функциональность: комплексный подход [J]. Пища гидроколлоидные, 2011, 25(8): 1853-1864.

[38]ZAYAS J f.функциональные возможности белков В еде [м]. Берлин хайдельберг: спрингер,1997:  - 6-75.

[39] сирисон - джей, - мацумия K,  Самото (самоа) M,  et  al.  3. Растворимость of  soy  Липофильск (lipophilic) Белки: Для сравнения: with  other  soy  Белковые фракции [J]. Биохимия, биотехнология и биохимия, 2017, 81(4): 790-802.

[40]JIANG - джей,XIONG Y L, CHEN J. pH смещение изменяет растворимость и теплостойкость изолята соевого белка и его глобулиновых фракций в различных pH, концентрации соли и температурных условиях [J]. Журнал сельского хозяйства и животноводства Пищевая химия, 2010,58(13): 8035-8042.

[41]TANG CH, CHOI S M, MA C Y. изучение тепловых свойств и искусственной жаром денатурации и агрегации соевых белков по модуляции Дифференциальный диагноз: Проверка на наличие Калориметрия [J]. Международная организация труда Журнал по теме of  Биологического оружия и Макромолекулы, 2007,  40(2): 96-104.

[42] робертс C  J.  Лица, не являющиеся коренными жителями protein  aggregation  Кинетика [J]. B. биотехнология * * * * Биоинженерия, 2007,  98(5): 927-38.

[43] ли и, робертс C. модель кинетики агрегации белка с люмно-глазным ядром. 2. Конкурирующий рост за счет конденсации и цепной полимеризации [J]. Журнал физическая химия B, 2009, 113(19): 7020-7032.

[44] эндрюс джей м., робертс СИ джей. Агрегация с развертывающимся методом предварительной балансировки [J]. Журнал физическая химия B, 2007, 111(27): 7897-7913.

[45] сяо J,  Ши СИ, чжан л и др. Многоуровневая структурная реакция грава-конглицинина и глицинина при кислотной или щелочной тепловой обработке [J]. Food Research International, 2016, 89(1): 540-548.

[46]ESFANDIARY R, PARUPUDI A, CASAS-FINET J и др. Механизм обратимого самообъединения моноклонального антитела: роль Электростатических и гидрофобных взаимодействий [J]. Журнал организации объединенных наций  Фармацевтические науки,  2015, 104(2):  577-586.  - вот так.

[47]JIANG Y, LI C, LI J, et al. Принятие технических решений с данными о структуре заказа: характеристика структуры заказа во время протеина  В терапевтических целях   Кандидат на должность   Скрининг [J].  Журнал по теме  of   В фармацевтической промышленности   По науке,   2015,   104(4):  1533-1538. 

[48] е жунцфей, ян сяоцюань, чжэн тяньяо и др. Влияние теплоденатурации и теплоагрегации на растворимость изолята соевого белка. Наука о еде, 2008, (07): 106 — 108.

[49] чэнь N,  Чжао чжао чжао M,  - шассенье C,  et  al.  - тепловая энергия aggregation  and  3. Гелирование of  soy  globulin  at  Нейтральная сторона PH [J]. Пищевые гидроколлоиды, 2016, 61: 740-746.

[50] юань, мин W, ян X и др. Улучшенный метод изоляции соевых гранулоконглицининов и их характеристики [J]. Журнал American Oil Chemists&#- 39; Общество, 2010, 87: 997 — 1004.

[51]   Юань д, ян х, тан с и др. Физико-химические и функциональные свойства кислотных и основных полипептидов соиглицинина [J]. FOOD RESEARCH INTERNATIONAL, 2009, 42(5): 700-706.

[52] ксия сюфан, конг баохуа, чжан хунвэй. Исследование механизма и факторов воздействия формирования геля миофибриллярного белка [J]. Наука о еде, 2009, 30(09): 264 — 268.

[53] накамура т, утсуми S, мори т. взаимодействия во время гелирования под воздействием тепла в смешанной системе сои - 7 и 11S глобулин [J]. Сельскохозяйственная и биологическая химия, 1986, 50: 2429 — 2435.

[54]RENKEMA J M  S,  Лакемонд с м м, джонг х х дж., и др. Влияние pH на денатурацию тепла и гелеобразование свойств соевых белков [J]. Журнал биотехнологии, 2000, 79(3): 223-230.

[55] лефевр ф, фоконно б, уали а и др. Тепловое охлаждение миофибрилов коричневой форели из белых и красных мышц: влияние pH и ионной силы [J]. Журнал науки продовольствия и сельского хозяйства, 2002, 82: 452 — 463. DOI: 10.1002/jsfa.1057.

[56]RENKEMA J M S, KNABBEN J H M, VAN VLIET T. Gel formation by β-conglycinin and glycinin and their [J]. Пищевые гидроколлоквиумы, 2001, 15(4): 407-414.

[57] китамура к. генетическое улучшение качества питания и пищевой промышленности в соевых бобах [J]. Журнал пивоваренного общества японии, 1994, 89: 926-931.

[58] бейни е, тош, корредиг м и др. Влияние состава белка на тепловую денатурацию на различных этапах обработки изолятов соевого белка и профилей гелирования изолятов соевого белка [J]. Журнал Oil & "Фат индастриз", 2008, 85: 581 — 590.

[59] Мэн S,  - чанг. S,  - гиллен. A м, et  Al. Анализ белка и качества присоединения из коллекции соевой зародышевой плазмы министерства сельского хозяйства США для производства тофу [J]. Пищевая химия, 2016, 213: 31 — 39.

[60] сандовал м., осень р., йермайер с и др. К пониманию механизма формирования волокнистой текстуры при экструзии заменителей мяса с высоким содержанием влаги [J]. Журнал пищевой промышленности, 2019, 242: 8-20.

[61] акдоган H.  Экструзия пищевых продуктов с высокой влажностью [J]. Международный журнал пищевой науки и - технологии, 1999 год,34(3): 195-207 годы.

[62] чжао X, хюбш N, муни ди джей и др. Стрессорелаксация поведения в гелях с ионными и ковалентными перекрестками [J]. Журнал прикладной физики, 2010, 107(6): 63509.

[63] виттек P,  Вальтер г, карбштейн х, И др. Сравнение реологических свойств растительных белков из различных источников для экструзии [J]. Продукты питания, 2021, 10: 1700.

[64] анон M  C,  1. Соргентини D  A,  - вагнер. J  - р. 3. Взаимоотношения between  В отличие от других - увлажнение воды Недвижимость в болгарии of  На коммерческой основе И лабораторные соевые изоляты [J]. Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии, 2001, 49(10): 4852-4858.

[65] чжан у, ли с, чжан б и др. Взаимосвязь между гелатизацией крахмалов и текстовыми свойствами экструдированных текстуризованных крахмалов Соевый белковый крахмал Системы [J]. Журнал по теме  of  Пищевая промышленность, 2016, 174(апр): 29-36.   

[66] о 'флинн T,  Хоган, хоган, хоган S,  Дэйли ди, et  Al. Реологические и Свойства растворимости изолята соевого белка [J]. B. молекулы (базель, Швейцария), 2021, 26: 3015.

[67] чжан дж., лю л., цзян и др. Экструзия высоковлажных смесей арахисового белка -/ каррагеена/альгината натрия/пшеничного крахмала: эффект of  В отличие от других Внешние факторы, влияющие на polysaccharides  on  the  В рамках процесса Формирование нового поколения a  Волокнистые волокнистые волокна Структура [J]. Food  Гидроколлоиды, 2020,  99(фев.):105311.1-105311.14.

[68] корнет с, шраль с, шредеры F, и др. термомеханическая обработка растительных белков с использованием носовых клеток и высоковлажной экструзии приготовления пищи [J]. Критические обзоры в области пищевой науки и питания, 2022, 62(12): 3264-3280,

[69] тадавати и л н, васен с, кадар р. линейная реологическая и микрострокультурная характеристика белковых растительных смесей с высоким содержанием влаги в одной винтовой экструзии [J]. Журнал по теме В области пищевой промышленности,  2019,   245(март):   112-123.

[70] меллема м, офеусден, влиет. Классификация реологических моделей масштабирования для гелей частиц, применяемых к гелям кейзен [J]. Журнал револогии, 2002, 46(1): 11-29. DOI: 10.1122/1.1423311.

[71] ренкема дж S. отношения между реологическими свойствами и сетевой структурой гелей соевого белка [J]. Пищевые гидроколлоквиумы, 2004, 18(1): 39-47.

[72]XIA W, SIU W K, SAGIS L M C. линейная и нелинейная реология гелей теплового соевого белка: влияние селективного протеолиза грау-конглицинина и глицинина [J]. Пищевые гидроколлоквиумы, 2021, 120: 106962.

[73] хён к, Вильгельм м, - клайн. C O, и др. Обзор нелинейных колебаний Испытания на сдвиг: анализ и применение большой амплитуды  Осцилляционный сдвиг (Лаос)[J]. Ii. Прогресс in  Полимерная наука,2011, 36(12): 1697 — 1753. 

[74] хён к, ким S H, AHN K H и др. Большой амплитудный осцилляционный сдвиг как способ классификации сложных жидкостей [J]. Journal of non-newton Fluid Mechanics, 2002, 107(1): 51-65.

[75] чжу и, фу с, у с и др. Изучение белковой гибкости различных сортов сои по отношению к физико-химическим и конформирующим свойствам [J]. Пищевые гидроколлоквиумы, 2020, 103: 105709.

[76] гиллер T,  Мяч для гольфа B. Р. C,  Вайц ди а. - штамм Закалка фрактальных коллоидных гелей [J]. Письма о физической проверке, 1999,  82(5): 1064-1067.